蛋白质分子携带的结构信号

蛋白质定位研究开始于20世纪60-70年代，这方面的工作是在研究分泌蛋白的定位研究基础上开展的。定位于细胞不同部位的蛋白质分子携带有不同的结构信号。20世纪70年代，Blobel提出“信号假说”，认为每一种蛋白质在真核细胞器中的定位是通过新生肽链中短暂存在的“信号”序列协助完成的。这种信号首先在分泌蛋白N-末端被发现，这种由20个左右氨基酸组成的所谓信号肽将正在合成中的“分泌蛋白”带到内质网腔中，之后信号肽被特异的肽酶切去（后续研究表明信号可永久存在于蛋白质分子中），“分泌蛋白”在内质网腔中经过折叠、组装和修饰后被经由高尔基体输送到细胞外面、溶酶体中，内质网腔、高尔基体腔、整合到这些细胞器的膜上、或是细胞质膜上。其他“非分泌蛋白”从位于细胞液中的核糖体上合成后，先释放到细胞液中，之后在蛋白质分子中特异信号的帮助下再进入不同的细胞器，如线粒体、细胞核、溶酶体、过氧化酶体等。(https://www.daowen.com)