蛋白质构象的动态性变化

1．蛋白质在溶液中的构象 此种构象是动态的。表明蛋白质构象动态性的实验证据来自以下方面：肽链骨架上的酰胺氮上的氢与水中的氢可以进行有效的交换；在低温下和高温下测得的一氧化碳与肌红蛋白结合的动力学明显不同；利用可以进行时间分辨的荧光探针观察到了室温条件下蛋白质构象的不均一性；利用核磁共振技术对蛋白质构象的观察等。类似的大量的观察结果表明蛋白质分子存在两种运动：一是在一个相对稳定的结构范围内进行随机的热运动；另外一种运动是在热运动驱使下的构象转变。(https://www.daowen.com)

2．蛋白质发挥生物学功能时的构象改变 构象的动态变化不仅是蛋白质的一个普通特征，而且可能在蛋白质分子完成生物功能过程中，如：底物和配体的结合、酶作用产物的释放、一个蛋白分子与另外一个生物大分子的对接、或者可逆磷酸化那样的共价修饰等过程中起重要作用。X射线衍射观察到的结果表明，很多酶（如柠檬酸合酶、己糖激酶、丙糖磷酸异构酶），在结合底物后都发生明显的构象调整。利用核磁共振松弛法（nuclear magnetic resonance relaxation method）甚至可以观察到酶在催化过程中所发生的构象变化。