总结与展望

本文利用温和热应激以及间歇性离心训练的方式刺激大鼠骨骼肌，使骨骼肌热休克蛋白表达升高，然后分别观察这种升高对离心运动损伤后骨骼肌的保护作用，研究发现:

(1) 热应激使HSP70和αB-晶状体蛋白 (αB-crystallin) 表达增加，对大鼠骨骼肌离心运动损伤具有保护作用，表现为腓肠肌最大强直收缩力在离心运动损伤后恢复较快; 运动后CK、LDH泄漏减少; 运动后血清SOD的含量增加，MDA显著减少。

(2) 热休克蛋白在热应激预适应中的保护作用机制是:

①热应激明显增加了αB-晶状体蛋白m RNA的表达，热应激能够从转录和翻译水平增强αB-晶状体蛋白的表达，为其在骨骼肌预适应中参与保护作用提供了有利的证据。

②安静状态HSP70只分布在Ⅰ型和Ⅱa型肌细胞胞浆中，热应激使HSP70从胞浆移位于所有肌细胞的细胞膜上，包括Ⅱb型肌细胞膜，不再呈肌纤维类别特异性分布。

③热应激诱导αB-晶状体蛋白和HSP70从肌细胞胞浆移位于细胞膜和Z线，因为研究已经表明热休克蛋白具有稳定骨架蛋白的作用，所以推测它们在骨骼肌可能具有防止Z盘和肌细胞膜骨架蛋白损伤或辅助骨架蛋白修复的作用。(https://www.daowen.com)

④热应激诱导骨骼肌热休克蛋白表达增加的同时，超氧化物歧化酶 (SOD) 也增加，使大鼠抗氧化能力增强，热应激大鼠离心运动后血清丙二醛 (MDA) 显著降低。

(3) 六周的间歇性离心训练使腓肠肌αB-晶状体蛋白有显著的增加，训练鼠在进行大强度离心运动时，表现出对训练的适应，骨架蛋白desmin丢失减少，CK显著的降低，建议增加的αB-晶状体蛋白对骨架蛋白有保护作用; 而未训练安静大鼠在大强度离心运动中体验了一个显著的应激反应，骨架蛋白desmin显著丢失，αB-crystallin因此有显著增加，建议αB-晶状体蛋白对未经训练大鼠骨架蛋白具有补充保护作用。

由于热休克蛋白普遍的分子伴侣作用，因此HSPs已经被广泛的研究。也由于热休克蛋白在应激过程中的保护性角色，有关HSPs在应激过程中作用的研究也正受到越来越多的关注。研究已经建议把HSPs作为反映细胞应激情况的指标，但是HSPs对抗应激发挥保护作用的机制还没有被阐明。例如，细胞应激时HSPs的表达是如何被调节的，尤其是骨骼肌HSPs表达的调节更是不清楚。HSPs的表达也许是被细胞因子调节的，因为细胞因子在免疫反应，代谢和细胞信号转导中有重要作用，因此，非常值得研究细胞因子对HSPs表达的调节作用。尽管研究表明HSPs对激素受体活动有调节作用，是否激素也影响HSPs的表达呢?

有大量的证据表明，在心肌细胞，当热休克蛋白表达增强时，心肌细胞对抗应激的能力显著增强。然而，有关骨骼肌这方面的研究却非常少。骨骼肌最重要的功能是通过收缩产生力，运动能力高低是与骨骼肌的收缩功能直接相关的。因此研究热休克蛋白在帮助骨骼肌抗疲劳，保持收缩功能方面的作用无疑将具有重要的生理意义。

作为反映细胞应激的指标，HSPs在骨骼肌内的表达可以反映运动时机体变化的情况，尤其是训练和过度训练。过度训练是由于训练和恢复失衡造成的，可导致激素、神经肌肉兴奋性、代谢和运动能力等各种各样的变化。但到目前还没有关于过度训练时骨骼肌HSPs表达的报道。虽然人们已研究了训练时HSPs的表达，但是过度训练情况下HSPs的表达与正常训练时的表达情况有不同吗? 这有待人们进行深入研究。

虽然有很多关于骨骼肌热休克蛋白方面的研究，但大多都是关于动物骨骼肌的，而不是人体骨骼肌。由于HSPs的表达在不同物种之间有不同，从动物模型得出的数据不一定能够反映人骨骼肌的情况，因此非常有必要进一步研究关于人体骨骼肌HSPs表达调节，HSPs在人骨骼肌细胞中的保护作用。