纤维素酶的组分
纤维素酶发现至今已有60余年的历史，但是，纤维素酶从化学上加以研究，只是近十多年来，由于应用了葡聚糖凝胶、离子交换树脂、电泳和等电聚焦等现代酶分离技术，得到高度纯化的酶制品后，才有可能。在纤维素酶发现后的四十多年中，大量的工作是关于纤维素酶的生物来源和对底物作用的研究。到20世纪50年代早期，Reese等提出了纤维素酶C1-Cx的概念［18］，即天然（结晶）纤维素先经C1酶作用变成直链纤维素，再经Cx酶作用变成纤维二糖，最后在β-葡萄糖苷酶作用下，形成葡萄糖。虽然，这个假设曾受到不少作者的支持，还有人提出氢键酶、膨胀因子等等假设，但由于用于研究的纤维分解菌不分泌C1酶，故1950—1964年均集中于Cx酶的研究。1964—1965年开始，由于以绿色水霉和康氏木霉为材料，采用了高分辨力的酶分离技术，真正分离到Cl酶，从此，对纤维素酶的研究有了迅猛的发展，使我们对Cl酶的木质以与Cx酶作用的关系，开始有了一些初步的了解。
据King报道（1965），绿色木霉分解纤维素需要四个酶：C1、内切-葡聚糖酶、外切-葡聚糖酶和乙酶（一种热稳定的葡聚糖酶［19］。
Selby等（1967）根据Reese的假设，分离C1组分，将康氏木霉的纤维素酶分成三种：C1、Cx和纤维二糖酶［20］。C1酶得到提纯，C1和Cx间有使棉花溶解的协同效应。当康氏术霉和绳状青霉的C1和Cx酶交互重组时，同样获得协同效应。
Wood（1969，1972）在链霉中也将纤维素酶分成三种：C1、Cx和β-葡萄糖苷酶，同时将Selby的C1酶进一步用等电聚焦电泳纯化［21］。当它同Cx一起时可溶解脱脂棉。它不能显著作用CMC或结晶纤维素，但能单独作用磷酸膨胀的纤维素，除了生成少量的葡萄糖外，只生成纤维二糖。这个C1组分是从非还元端的末端逐个切下纤维二糖。Wood认为C1酶是一种特殊类型的水解酶，称它为β1，4-葡聚糖纤维二糖水解酶。Selby和Wood都主张，木霉纤维素酶组分为二种：内切型和外切型（相当于Cx酶和C1酶）
与此同时，日本西泽俊一等［22］和瑞典的Pettersson等［23（］1972—1974），以绿色木霉纤维素酶制剂Onozuka为材料，得到高度纯化的微晶纤维素酶（分解微晶纤维素产生纤维二糖）和CMC酶（随机作用CMC，使黏度低），二者也有协同作用，分别相当于Wood的外切-纤维素酶和内切纤维素酶。
中国科学院微生物研究所纤维素酶组（1976）在绿色木霉X2-85的麸曲提取液中分离得到纯化的C1酶［24］，用聚丙烯酰胺凝胶电泳和超离心鉴定，都为均一蛋白，它对CMC、β-葡萄糖苷和纤维二糖都不表现活性，但能分解微晶纤维素、磷酸膨胀纤维素和脱酯棉，主要产物是纤维二糖。看来，也是支持Wood的C1酶是葡聚糖-纤维二糖水解酶的观点，并发现C1酶似乎有聚集作用，推测聚合作用与巯基有关。(https://www.daowen.com)
我组在拟康氏木霉的培养滤液中也分离到C1、Cx和β-葡萄糖苷酶的活性，相互有协同作用（未发表）。
所以，现在一般趋向认为纤维素酶至少由以下成分组成（1975）［4］：
（1）内切-β1，4葡聚糖酶（老的Cx酶）（E.C.3.2.1.4）：它有作用随机度不同的好几个成分，其中之一也许首先作用于“结晶”纤维素。已经确定比活性＞60单位/毫克（底物为CMC，SOT），测定方法是CMC黏度下降。
（2）外切-β1葡聚糖酶，又分为①β1，4葡聚糖葡萄水解酶：是从纤维素酶链的非还元端逐个切下单个葡萄糖分子。鉴定方法是以CMC为底物测定形成的葡萄糖；②β1，4葡萄糖纤维二糖水解酶（CBH）（即老的C1酶）：它从纤维素酶的非还原端，逐个切下纤维二糖。对纤维素的亲和力很大。以磷酸膨胀纤维素为底物，测定形成的纤维二糖。比活力是毫克。
（3）β-葡萄糖苷酶（纤维二糖酶）（E.C.3.2.1.21）：作用于纤维二糖的比活力是70单位/毫克。
