三、蛋白质合成
蛋白质合成又称为蛋白质翻译，将整个蛋白合成过程分为3个阶段：肽链合成的起始，肽链的延伸和肽链合成的终止与释放。
（一）肽链合成的起始
在蛋白质翻译的起始阶段，起始因子（initiation factors，IF）结合到核糖体小亚基上，帮助其与mRNA相结合。在起始因子IF3的作用下，核糖体30S小亚基附着于mRNA的起始信号部位，第一个氨酰-tRNA在起始因子IF2和GTP作用下连接到30S小亚基上，起始因子IF1起辅助作用，形成30S起始复合体。
30S起始复合体一经形成，IF3即行脱落，50S大亚基随之与其结合进而形成大亚基、小亚基、mRNA等共同构成的复合体——多聚核糖体。此时，甲酰甲硫氨酰-tRNA占据了核糖体的P位，空着的A位准备接受下一个氨酰-tRNA。
（二）肽链的延伸
起始复合物形成，随后起始肽链的延伸过程。在肽链的延伸过程中涉及两种延长因子（elongation factor，EF），分别称为EF-T和EF-G（真核细胞为EF-1和EF-2）。EF-T的作用是与氨酰-tRNA和GTP结合形成一种复合物，并将它们带到核糖体上，EF-G的作用主要是帮助肽酰tRNA由核糖体的A位移向P位。此外，肽链的延长尚需GTP供能以加速翻译过程。
当起动复合体形成后，甲酰甲硫氨酰-tRNA结合在核糖体的P位，A位空着。在EF-T和GTP的共同参与下，按A位mRNA密码子所决定的第2个氨酰-tRNA进入A位。(https://www.daowen.com)
当氨酰-tRNA进入A位后，P位和A位均被占据。在肽基转移酶的作用下，将P位上的tRNA（起始后的第1次延长时为甲酰甲硫氨酰-tRNA；第2次及以后的延长时为肽酰-tRNA）所携带的甲酰甲硫氨酰基（或肽基）转移给A位上新进入的氨酰-tRNA的氨基酸上，即由P位上的氨基酸提供羧基，与A位的氨基酸的氨基结合，脱去1分子水，形成肽键。
P位上卸下氨基酸的tRNA离开核糖体，而A位的tRNA负载的不再是一个氨酰基，而是一个二肽酰基（或多肽酰基）。然后，在EF-G和GTP的作用下，核糖体沿mRNA5'→3'方向相对移动一个密码子的距离，使下一个密码子能准确地定位于A位处。在此过程中，携带二肽的tRNA从A位转位至P位，而位于P位的tRNA转运至E位。处于E位的脱氨酰-tRNA离开核糖体。在转位的过程中，新空出的A位又可接纳新的氨酰-tRNA，开始新的延伸循环过程，肽链逐渐延长。
（三）肽链合成的终止与释放
当核糖体沿mRNA移动而使mRNA的终止密码子（UAA、UGA、UAG）中的任何一个出现在A位时，由于它不能被任何氨酰-tRNA的反密码子识别，于是肽链合成终止。核糖体上有终止因子或释放因子（releasing factor，RF）能识别这些终止密码子，当其在A位上与终止密码子结合后，也能激活肽基转移酶，使肽酰tRNA之间的酯键被水解切断，于是多肽链便从核糖体及tRNA上释放出来，而后经一定的加工修饰形成具有一定空间结构的蛋白质分子。此时的核糖体也与mRNA分离，并解离为大、小两个亚基，可重新投入另一次肽链的合成过程。
以上是在单个核糖体上的蛋白质合成过程。事实上，细胞内蛋白质的生物合成是由多聚核糖体合成的。当一个个核糖体先后从同一个mRNA的起始密码子开始移动，一直到终止密码子时，每个核糖体可独立合成一条多肽链，所以这种多聚核糖体可以在一条mRNA链上同时合成多条相同的多肽链，这就大大提高了蛋白质合成的效率。
细胞内核糖体合成的蛋白质，从功能上可以分为结构蛋白和外输蛋白（分泌蛋白）两大类。结构蛋白主要由游离核糖体合成，多分布于细胞质基质，如供细胞本身生长代谢所需要的酶、组蛋白、肌球蛋白、核蛋白体蛋白等。外输蛋白主要由附着核糖体合成，这些蛋白质合成后大多从细胞分泌出去，如免疫球蛋白、肽类激素、消化酶等。不过，这种划分不是绝对的，如某些结构蛋白（溶酶体酶蛋白，膜嵌蛋白等）是由附着核糖体合成的。
在真核细胞内，由核糖体合成的蛋白质必须被精确地分选并定向转运到细胞核、线粒体、内质网、溶酶体、过氧化物酶体等各个部位，才能保证生命活动的正常进行。