引 言

随着竞技体育的发展，骨骼肌运动机能在运动训练中越来越受到人们的重视，提高骨骼肌机能和促进训练后的机能恢复一直是体育科学始终在探讨的重要课题。

1962年Ritossa[1]在观察果蝇幼虫唾液腺细胞染色体在热环境中形态变化时发现，将饲养环境温度由25℃提高到30℃时，经过30min后果蝇唾液腺2号染色体左臂上出现了一种新的疏松模式膨突 (puffs)，并具有基因转录活性，Ritossa将之称为热休克现象或热休克反应 (heat shock reaction，HSR)。1974年Tis-sieres[2]等用板型SDS凝胶电泳技术分析热休克果蝇唾液腺中新合成的标记性蛋白质时，发现热休克期间正常的蛋白质合成被抑制，代之以合成了一组特殊的蛋白质，而且新产生的蛋白质的种类与蓬松的染色体数目相等，Tissieres等将之命名为热休克蛋白(heat shock proteins，HSPs)。热休克蛋白是一种保护机体的蛋白质，它可使细胞非特异性抗损伤能力增强。现已证实，热休克可以诱导HSPs表达增加，除此之外，低氧、缺血、重金属、组织损伤、自由基、能量耗损等均可诱导HSPs表达增加，因此又被称为“应激蛋白”。目前公认的热休克蛋白的两大功能是细胞保护功能和分子伴侣作用。大量的研究表明热休克蛋白赋予细胞保护作用，从而使细胞免遭高热、低氧、缺血再灌注、自由基等的损伤[3]。作为分子伴侣，热休克蛋白在帮助蛋白合成、折叠、组装、环境适应及器官发育方面发挥着重要作用[4]。(https://www.daowen.com)

热休克蛋白在骨骼肌中又有什么样的作用呢? 研究表明通过热应激预处理使热休克蛋白增加，可以提高细胞抗应激损伤的能力，具有保护作用[5]。例如，给小鼠致死剂量的内毒素，经过热应激预处理的小鼠生存率较高[6]。另外，在热应激后12h (也就是HSP70表达最高时) 给以内毒素，小鼠生存率最高。Naito等[7]汇报，在8天的后肢去负荷前，热处理大鼠 (直肠温度升高达42℃60min，使HSP70升高)，可以明显减轻去负荷造成的比目鱼肌肌萎缩。据此推测，HSP70升高具有推迟肌萎缩的作用， HSP70可能通过维持蛋白合成和减少蛋白分解，延长新生多肽寿命的方式抗肌萎缩[8][9]。相似地，用温水浴预处理大鼠 (直肠温度升高达42℃20min) 减轻了腓肠肌缺血造成的损伤[10]。Lepore等最近也报告预热处理大鼠骨骼肌诱导HSP70增高对缺血再灌注损伤具有保护作用[11]。进一步地，Smolka等建议HSP70对大鼠比目鱼肌运动性氧化应激具有补充保护作用，这些学者认为HSP70是第二防御系统，当主要的防御系统 (抗氧化酶的活动) 受到运动引起的氧化应激攻击时，HSP70可以快速提供补充保护，弥补抗氧化酶保护能力的不足。

最近的研究表明，小热休克蛋白αB-crystallin (αB-晶体蛋白) 在离心运动引起的肌纤维损伤修复过程中有重要的作用。αB-crystallin与desmin中间丝蛋白相互作用可预防应激诱导的骨架蛋白聚集[12]，用细胞培养试验证实HSP27与αB-crystallin能够与微丝相互作用，在应激过程中小热休克蛋白与丝蛋白的作用明显增强，阻止了丝与丝之间的非正常性的聚集。αB-crystallin基因敲除可引起以desmin聚集为特点的骨骼肌疾病[13]，说明了αB-crystallin对中间丝骨架蛋白的保护作用。这些数据强烈的支持αB-crystallin和HSP27在肌纤维结构的稳定、功能保护中起保护作用。

众所周知，运动和热应激诱导肌纤维损伤或蛋白降解。由于研究证明在其他组织，热休克蛋白具有在应激条件下维持内环境稳定或保护细胞的功能[14][15]，所以推测，当骨骼肌在应激条件下时，热休克蛋白同样具有损伤修复或维持内环境稳定的作用。