免疫球蛋白的结构
免疫球蛋白单体分子的结构是由Edelman和Porter首先破译的：它由2条相同的重链（heavy chain，H链）和2条相同的轻链（light chain，L链）通过链间二硫键连接而成的四肽链结构，呈“Y”字形（图3-1）。
（一）基本结构
1.重链和轻链
（1）重链：免疫球蛋白重链的分子量为50～75 kDa，由450～550个氨基酸残基组成。根据重链恒定区氨基酸的组成和排列顺序不同，可将其分为5类（class）：μ链、γ链、α链、δ链、ε链，不同的重链与轻链组成完整的抗体分子，分别被称为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。同一类抗体，由于其重链氨基酸组成和二硫键的数目、位置的不同，又可分为不同亚类（subclass），IgG可分为IgG1～4四个亚类；IgA可分为IgA1、IgA2两个亚类；IgM、IgD和IgE尚未发现亚类。
（2）轻链：免疫球蛋白轻链分子量约25 kDa，由214个氨基酸残基组成。根据轻链结构和抗原性的不同，可将其分为κ和λ两型（type）。其中λ型因个别氨基酸的差异，又可分为λ1～λ4四个亚型（subtype）。一个天然Ig分子上两条轻链及其型别是相同的。
2.可变区与恒定区 免疫球蛋白轻链氨基端（N端）的1／2与重链氨基端的1／4或1／5（对应第一个结构域）的区域，由于氨基酸排列顺序随抗体特异性的不同而发生变化，称为可变区（variable region，V区）。轻链羧基端（C端）的1／2及重链羧基端的3／4或4／5的区域，由于氨基酸排列顺序相对恒定，称为恒定区（constant region，C区）。
3.结构域 免疫球蛋白肽链每100～110个氨基酸序列通过链内二硫键连接并折叠成若干球形的功能区域，称为结构域（domain）。重链和轻链可变区的结构域分别以V H和VL表示，是抗原结合部位。在V H和VL结构域中，各含有3个氨基酸的组成和排列变化频率极高的区域，称为高变区（hypervariable region，HVR），这些区域正是免疫球蛋白与抗原表位形成空间匹配的关键部位，故亦称为互补决定区（complementary determining region，CDR），分别用CDR1（HVR1）、CDR2（HVR2）、CDR3（HVR3）表示。HVR之外的其他部位称为骨架区（framework region，FR），结构相对稳定，轻链和重链可变区各有4个骨架区，以FR1、FR2、FR3、FR4表示。
轻链恒定区内只有一个结构域，以CL表示。不同重链恒定区（CH）可形成3～4个结构域：①γ、α和δ重链恒定区形成三个结构域，分别以CH1、CH2和CH3表示。②μ和ε重链恒定区形成四个结构域，分别以CH1、CH2、CH3和CH4表示。IgG的CH2具有补体C1q结合位点（Ig M为CH3），并可介导IgG通过胎盘；CH2～CH3也是与细胞表面相应Fc受体结合的区域。(https://www.daowen.com)
4.铰链区 铰链区（hinge region）位于重链二硫键的连接处，CH1与CH2之间。该区富含脯氨酸，易伸展弯曲，可改变Ig构型，使其适合与抗原分子表面不同距离的抗原表位结合，也有利于Ig分子补体结合位点的暴露。铰链区对木瓜蛋白酶（papain）及胃蛋白酶（pepsin）敏感，经酶水解处理后，可使Ig从该区断裂为几个不同的片段。五类Ig中IgG、Ig A和IgD有 铰 链 区，IgM和IgE重链无铰链区。
图3-2 免疫球蛋白多聚体结构示意图
（二）多聚体与其他辅助结构
除单体外，某些类别的免疫球蛋白以二聚体和五聚体形式存在（图3-2）。免疫球蛋白多聚体的形成常需要一些辅助成分，如J链和分泌片。
1.连接链（joining chain，J链） 是由浆细胞产生的富含半胱氨酸的多肽链，主要功能是将单体Ig分子连接为二聚体或多聚体。血液中Ig M是由5个Ig M单体分子通过二硫键和J链连接成的五聚体；分泌型IgA（secretory IgA，SIgA）是两个IgA单体由J链连接成二聚体，并与分泌片非共价结合组成。IgG、IgD、IgE为单体，无J链。
2.分泌片（secretory piece，SP） 又称分泌成分（secretory component，SC），是由黏膜上皮细胞产生的一种含糖多肽链，以非共价形式与IgA二聚体结合，介导IgA二聚体从黏膜下转运至黏膜表面，并保护分泌型IgA铰链区不被蛋白水解酶降解。