膜运输蛋白介导的物质跨膜运输
膜运输蛋白（membrane transport protein）具有多种结构，它们存在于所有类型的生物膜上。目前已知的膜运输蛋白都有跨越多个脂质双分子层的多肽链。多肽链来回穿过脂质膜，有选择性地允许小的亲水分子直接通过膜，而不与疏水双分子层内部直接接触。每种膜运输蛋白只允许特定类型的分子或物质通过。例如，有些通道蛋白只对Na+开放，不允许K+进出。存在于细胞膜或细胞器中的膜运输蛋白是决定溶质能否进出细胞或细胞器的关键。不同类型的细胞膜或质膜都有一套独特的膜转运蛋白体系。
膜运输蛋白主要分为载体蛋白（carrier protein）和通道蛋白（channel protein）两种类型。通道蛋白主要根据分子的大小和所带电荷进行辨别，假如这个通道处在开放状态，那么离子或足够小的带有适当电荷的分子就能通过。生物膜的脂双层对带电物质和Na+、K+、Ca2+、Cl-等极性很强的离子高度不可透，它们不能直接穿膜转运，但借助膜运输蛋白后穿膜速率非常高，可以在数毫秒内完成转运。这种高效率的转运，不是借助载体蛋白，而是借通道蛋白完成的，通道蛋白可形成让小的水溶性分子被动进出细胞或细胞器的跨膜孔。目前已经发现的通道蛋白有100多种，普遍存在于各类型细胞膜和细胞器膜上。通道蛋白都与离子的转运有关，所以通道蛋白也被称为离子通道（ion channel）。
离子通道是整合膜蛋白，其构成与载体蛋白不同，它们可以在膜上形成亲水性的穿模孔，快速并选择性地让某些离子通过、扩散到膜的另一侧。离子通道有以下几个特点：①被动运输。离子通道的通道是双向的，离子的净通量取决于电化学梯度（顺电化学梯度方向自由扩散）。通道蛋白在转运过程中不与溶质分子结合。②具有高度的选择性。只有大小和电荷适宜的离子才能通过离子通道。例如，K+通道只允许K+通过，不允许Na+通过。③转运速率高。离子通道可以在每秒内允许106～108个特定离子通过，比载体蛋白的最高速率还要高约1 000倍。④通道开放受“门控”控制。多数离子通道并非持续开放，离子通道的活性由通道开和关两种构象所调节，能对一定的信号做出适当的反应。
已经确认的大多数离子通道以开放构象或关闭构象存在。离子通道的开放与关闭受细胞内外多种因素的调控，被称为门控。根据通道门控机制的模式和所通透离子的种类，门控通道大致可分为三类：配体门控通道（ligand-gated channel）、电压门控通道（voltage-gated channel）、机械门控通道（mechano-gated channel）。
（1）配体门控通道
配体门控通道实际上是离子通道型受体，它们与细胞外的特定配体结合后发生构象改变，将门控打开，允许某种离子快速穿膜扩散，如乙酰胆碱受体。配体门控通道是4种不同亚单位组成的五聚体穿膜蛋白（α2βγδ），每个亚单位均有1个大的穿膜N端（约210 aa）、4段穿膜序列（M1～M4）以及1个短的胞外C端。各亚单位通过氢键等非共价键形成1个结构为α2βγδ的梅花状通道结构，通道表面有2个乙酰胆碱（ACh）结合位点。在没有ACh结合的情况下，受体各亚基中M2组成的孔区处于关闭状态，此时M2亚基上的亮氨酸残基伸向孔内形成1个纽扣结构。ACh一旦与受体结合，便会引起孔区的构象改变。M2亚基上的亮氨酸残基从孔道螺旋出去，此时形成的孔径大小足以使膜外高浓度的Na+内流，同时使膜内高浓度的K+外流，结果该处膜内外电位差接近0。
（2）电压门控通道
电压门控通道的开放与关闭受膜电位改变的影响。电压门控通道蛋白的分子结构中存在一些对膜电位改变敏感的基团或亚单位，可以诱发通道蛋白构象的改变，从而将“门”打开，使得一些离子顺浓度梯度自由扩散通过细胞膜。电压门控通道的“门”的开放时间非常短，只有几毫秒，随即迅速自发关闭。电压门控通道主要存在于神经元细胞、肌细胞以及腺上皮细胞等可兴奋的细胞上，包括K+通道、Ca2+通道、Na+通道和Cl-通道。
目前人们对电压门控K+通道的了解最多。真核生物的单个K+通道由4个相同的α亚基组成，它们对称排列在中央离子输送孔周围。每个亚基肽链的C端和N端都位于胞质侧，而多肽链的中央部分含有6个α螺旋穿膜片段（S1～S6），其中S4为电压敏感片段。每个α亚基的N端在胞质中卷曲成与多肽链连接的“球”形域，S5和S6两个穿膜螺旋与被称为H5（或P）的多肽片段连接，来自4个亚基的H5片段进入K+通道的中央，形成一个足够大的残基环，K+脱掉水合外壳后可以通过。此外，电压门控K+通道在胞质中还结合有4个调节性的β亚基。电压门控K+通道存在3种相互关联的构象关闭、开启和失活。该通道通过电压的变化开启，并受S4穿膜螺旋的调节。S4穿膜螺旋沿着多肽链含有几个带正电荷的氨基酸残基，推测这部分是电位感受器。在静息条件下，穿膜的负电位使S螺旋保持孔的闭合状态。膜电位如果朝正值变化，就会对S4螺旋施加电场力，使S4螺旋旋转，导致带正电荷的残基旋转180°朝向细胞外。这样的运动会引起蛋白质的构象变化，导致通道的开口打开，每毫秒有几千个K+通过，几乎和自由扩散的速率相近。通道开放几毫秒后，α亚基的N端在胞质中卷曲的球形结构通过侧窗摆动入通道的中央腔中，阻止K+通过，通道失活。几毫秒后，球被释放，孔道的开口关闭。电压门控K+通道的这种开关机制被称为球链模型。
（3）机械门控通道
机械门控通道是通道蛋白感受机械力而改变构象开启，离子通过亲水通道进入细胞，引起膜电位变化，产生电信号。例如，内耳听觉毛细胞顶部的听毛上就有机械门控阳离子通道，当声音传至内耳时，毛细胞下方基膜发生振动，使听毛触及上方的覆膜，迫使听毛倾斜产生弯曲，在这种机械力作用下，机械门控通道蛋白构象改变而开放，离子进入内耳毛细胞，膜电位改变，从而将声波信号传递给听觉神经元。
绝大多数离子通道的开放受门控控制，开放时间短暂，只有几毫秒，开和闭快速切换。但也有一些离子通道是持续开放的，如K+渗漏通道。主要的离子通道类型与功能如表5-2所示。
表5-2 主要的离子通道类型与功能
载体蛋白只允许与自身相结合的分子或离子通过，而且每次转运都需要改变自身构象。主要的载体蛋白见表5-3。目前对载体蛋白在分子水平上如何发挥作用的细节还不清楚。一般认为，载体蛋白对它们所运输的溶质具有高度的专一性，并可以借助其上的结合位点暂时、可逆地与物质结合。载体蛋白表面的特定结合位点与特定的溶质分子结合会引发载体蛋白的构象变化。通过一定的易位机制，载体蛋白将被转运的溶质分子从膜的一侧移到另一侧。同时，随着构象的改变，载体蛋白对物质的亲和力降低，物质与载体蛋白分离，溶质沿浓度梯度扩散出去，载体蛋白恢复到原来的构象。
以葡萄糖的转运为例，葡萄糖作为身体最基本的直接能量来源，在许多细胞（包括红细胞）外的浓度都高于胞内。大多数哺乳动物细胞都含有1种有助于葡萄糖从血液扩散到细胞内的膜运输蛋白。人类基因组编码12种与糖转运相关的载体蛋白GLUT1～GLUT12（葡萄糖载体蛋白家族），它们具有高度同源的氨基酸序列，并且都包含12次穿膜的α螺旋。人们通过对GLUT1的研究发现，多肽穿膜段主要由疏水性氨基酸残基构成，但有些α螺旋带有Ser、Thr、Asp和Glu残基，其侧链可特异性结合葡萄糖羟基。这些氨基酸残基被认为可以形成载体蛋白朝内或朝外的葡萄糖结合位点。人红细胞膜上有约5万个葡萄糖载体蛋白，相当于膜蛋白总数的5%，最大转运速度约为180个葡萄糖分子每秒。动力学研究表明，葡萄糖转运是通过葡萄糖载体蛋白的两种构象变化交替完成的。由于载体蛋白是多重跨膜蛋白，所以它们不能通过在脂质双分子层之间来回移动或翻转来运输物质。在初始构象中，葡萄糖载体蛋白的葡萄糖结合位点朝向细胞外部，在与葡萄糖结合后，诱导构象变化，葡萄糖结合位点转向细胞内部，将葡萄糖释放到细胞中，然后恢复到原来的构象。这样葡萄糖载体蛋白不断地将葡萄糖转运入细胞。
表5-3 主要的载体蛋白
除了上面提到的阴离子和阳离子外，细胞经常要运输的成分还有水分子。水分子虽然可以以简单扩散的方式通过细胞膜，但是扩散速度非常缓慢，而许多细胞如肾小管和肠上皮细胞、血细胞、植物根细胞以及细菌等对水的吸收极为快速。长期以来，人们一直猜想细胞膜上可能存在水的专一通道。1988年，美国学者彼得·阿格雷（Peter Agre）在分离纯化红细胞膜Rh血型抗原核心多肽时，偶然发现质膜上有构成水通道的膜蛋白，将其命名为水通道蛋白（aquaporin，AQP），从而确认了细胞膜上有水转运通道蛋白的理论，他也因此获得了2003年的诺贝尔化学奖。
目前已发现的哺乳动物水通道蛋白家族有13种功能相似、基因来源不同的AQP（AQP0～AQP12）在人体的不同组织细胞上表达。这13种成员根据其特性可以分为3个家族：①AQP0、AQP1、AQP2、AQP4、AQP5、AQP6、AQP8的基因结构类似，氨基酸序列30%～50%同源，只能通透水，属于经典的选择性水通道；②AQP3、AQP7、AQP9、AQP10除对水具有通透性外，对甘油和尿素等中性小分子也具有通透性，是AQP家族的第二个亚家族——水甘油通道；③AQP11和AQP12是最远亲的种内同源基因产物，它们仅和AQP家族成员分享20%同源序列，具有多种多样的NAP盒，属于第三类AQP亚家族。
目前我们对AQP1的结构研究得比较清楚。AQP1是由4个对称排列的圆筒状亚基包绕而成的四聚体，每个亚基（即1个AQP1分子的中心）存在1个只允许水分子通过的中央孔，孔的直径约为0.28 nm，稍大于水分子直径。1个AQP1分子是1条多肽链，6个长α-螺旋构成基本骨架，2个嵌入但不贯穿膜的短α-螺旋几乎顶对顶地位于脂双层中。在2个短α-螺旋相对的顶端，各有1个在所有水通道家族蛋白中都保守存在的Asn-Pro-Ala（NPA）氨基酸序列，它们使顶对顶结构得以稳定存在。亲水性通道的壁由6条兼性的α-螺旋围成，每个螺旋朝向脂双层一面，由非极性氨基酸残基构成，通过范德华力和疏水性相互作用与脂肪酸链连接，朝向中央孔一面由极性氨基酸残基构成。
AQP1对水分子有严格的选择性。AQP1通道蛋白每秒可以允许3×109个水分子通过。水分子的转运不需要能量，也不受门控机制调控。水分子通过水通道的移动方向完全由膜两侧的渗透压差决定，从渗透压低的一侧向渗透压高的一侧移动，直到两侧渗透压达到平衡。因此，水通道是水分子在溶液渗透压梯度的作用下穿膜转运的主要途径。
水通道大量存在于与体液分泌和吸收密切相关的上皮和内皮细胞膜上，参与人体的多种重要生理功能，如肾脏的尿液浓缩、体温调节、各种消化液的分泌、胃肠道各段对水的吸收、脑脊液的吸收和分泌平衡、泪液和唾液的分泌以及房水分泌吸收调节眼压等。随着对水通道蛋白功能认识的不断深入，水通道正在作为治疗人类疾病的药物作用靶点而引起重视，水通道功能的调节剂可能为与体液转运异常有关的疾病提供新的治疗途径。
载体蛋白和通道蛋白允许小分子穿过细胞膜，在许多情况下，溶质的相对浓度决定了迁移的方向，分子可以自发地从高浓度区域迁移到低浓度区域，因为不需要其他驱动力，迁移是被动的。当细胞外的溶质浓度比细胞内高，并有一个适当的通道或载体蛋白的质膜，溶质被动地沿着浓度梯度通过细胞膜进入细胞，称为易化扩散（facilited diffusion）。易化扩散中运输蛋白不消耗能量，所有通道蛋白和很多载体蛋白都通过这种方式转运物质。上文提到的简单扩散和此处的易化扩散都不消耗能量，是顺浓度梯度运输，二者都属于被动转运（passive transport）的运输方式，二者的不同之处是，易化扩散需要载体，而简单扩散不需要载体。(https://www.daowen.com)
细胞不能仅仅依靠被动运输，为了维持胞内离子的组成，使胞外离子以较低的浓度输入溶质，溶质需要反向的电化学梯度运输。特定的转运蛋白与能量释放过程有关，该过程驱动中离子从低浓度到高浓度的跨膜运输称为主动运输（active transport）。主动运输的能量来源包括ATP水解、光吸收、电子传递、离子顺浓度梯度运动等。由于主动运输发生在浓度梯度上，这一类特殊的转运体被称为“泵”。根据主动运输中能量利用方式的不同，动物细胞可分为两种类型：ATP驱动泵（由ATP直接提供能量）和协同运输（由ATP间接提供能量）。
ATP驱动泵都是穿膜蛋白，它们在膜的胞质侧有1个或多个ATP结合位点，能够水解ATP使自身磷酸化（phosphorylation），利用ATP水解所释放的能量将被转运分子或离子从低浓度向高浓度转运。根据泵蛋白的结构和功能特性可以将ATP驱动泵分为四类：P-型离子泵（P-class ion pump）、V-型离子泵（V-class pump）、F-型离子泵（F-class pump）和ABC转运体（ABC transports）。前三种只转运离子，最后一种主要转运小分子。下面进行详细阐述。
（1）P-型离子泵
所有的生物都依赖P-型离子泵来运输细胞膜上的阳离子。P-型离子泵都有两个大的亚基（α亚基），具有独立的ATP结合位点，大多数还有两个小的β亚基。在P-型离子泵离子转运过程中，至少有一个α催化亚基发生磷酸化和去磷酸化反应，从而改变泵蛋白的构象，实现离子通过膜的转运。由于在泵的工作过程中会形成磷酸化中间体，“P”代表磷酸化，故命名为P-型离子泵。动物细胞中的Na+_K+泵、Ca2+泵和哺乳动物胃腺壁细胞中的H+_K+泵均属于P-型离子泵。
Na+_K+泵中ATP驱动的Na+泵把ATP水解为ADP，从而把Na+转运到细胞外，因此Na+_K+泵不仅是一种载体蛋白，也是一种酶.同时，Na+_K+泵把Na+的向外转运与K+的向内转运偶联起来，泵入和泵出都逆电化学梯度，因此该泵又称Na+_K+_ATP酶。Na+_K+泵在动物细胞的能量系统中起主要作用，据估算它要消耗细胞总ATP的30%或以上。Na+_K+泵由α亚基和β亚基构成，α亚基的相对分子质量为120 kDa，是一个多次穿膜的膜整合蛋白，具有ATP酶活性；β亚基相对分子质量的为50 k Da，是具有组织特异性的糖蛋白，并不直接参与离子的穿膜转运，但能帮助在内质网新合成的α亚基进行折叠。当把α亚基与β亚基分开时，α亚基的酶活性丧失。
Na+_K+泵在工作时具有循环性，共有六个步骤（图5-2）：第一步，Na+与Na+_K+泵暴露在胞内的部位相结合，激活ATP酶活性。第二步，ATP被裂解释放ADP，并把磷酸基团转移到该泵本身的高能键上，也就是泵自身磷酸化。第三步，磷酸化引起该泵改变构象，以便释放细胞外表面的Na+，同时暴露同一面上的K+结合部位。第四步，细胞外K+的结合。第五步，细胞外K+的结合引发去除磷酸基团。第六步，上一步使该泵变回原来构象，把K+释放到细胞内。Na+_K+泵的一个循环周期耗时约10 ms，然后反复进行。Na+_K+泵循环中的每一步都取决于前一步，所以其中任何一步受阻，该泵的全部功能就会停止。例如，当Na+_K+泵抑制剂乌本苷在膜外侧占据K+的结合位点后，Na+_K+泵的活性就被抑制了；当抑制生物氧化作用的氰化物使ATP供应中断时，Na+_K+泵会因失去能量来源而停止工作。Na+_K+泵这种紧密的偶合保证了该泵只有与合适的离子结合时才工作，因而避免了无效的ATP水解。
Na+_K+泵水解1个ATP分子可以输出3个Na+，转入两个K+，Na+依赖的磷酸化和K+依赖的去磷酸化有序地交替进行。Na+_K+泵不停地排出Na+，这些Na+是通过其他载体蛋白和离子通道不断输入的。Na+_K+泵以以上两种方式保持胞质溶胶中的Na+浓度为胞外液体中的1/30～1/10，而K+的浓度比胞外液体高10～30倍。Na+_K+泵能保证细胞内低Na+、高K+的离子环境，这具有重要的生理意义，如调节渗透压来维持恒定的细胞体积、保持膜电位、为某些物质的吸收提供驱动力和为蛋白质合成及代谢活动提供必要的离子浓度等。
图5-2 Na+_K+泵活动示意图
Ca2+泵也是一种ATP酶，在循环工作期间，它被不断地磷酸化和去磷酸化，通过两种构象改变、结合与释放Ca2+。Ca2+泵每水解1个ATP分子，能逆浓度梯度转运2个Ca2+进入肌浆网或泵出细胞。Ca2+泵的工作方式与Na+_K+泵差不多，但Ca2+泵只结合Ca2+，不需结合和转运第二个离子就能回到其原来构象。Na+_K+泵和Ca2+泵有相似的氨基酸序列和结构，在进化中很可能有同样的起源。人们目前对肌细胞内肌浆网上的Ca2+泵了解较多，已经获得了它的三维结构高分辨解析，发现它是10次穿膜的α螺旋多肽链，大约由1 000个氨基酸残基构成，与Na+_K+泵的α亚基同源。
像Na+一样，胞质内的Ca2+浓度也被保持在低于胞外的程度，但是细胞内外Ca2+的量都要比Na+少得多，然而Ca2+的跨膜转运非常重要，因为它能与细胞内许多其他分子紧密结合改变它们的活性，例如，进入胞质溶胶的Ca2+常被用作引发细胞内其他事件的信号，像信号分子的分泌、肌细胞的收缩、神经递质释放等。胞质溶胶内游离Ca2+的浓度越低，细胞对胞外Ca2+的增加越敏感，因此细胞内必须保持非常低的游离Ca2+浓度。真核细胞胞质中含有极低浓度的Ca2+（≤10-7mmol/L），而细胞外Ca2+浓度却高得多（约10-3mmol/L）。细胞内外的Ca2+浓度梯度就是由膜上的Ca2+泵主动维持的。
（2）V-型离子泵
V-型离子泵存在于真核细胞的膜性酸性区室，V代表小泡（vacuole），如网格蛋白有被小泡、内体、溶酶体、高尔基复合体、分泌泡（包括突触小泡）以及植物细胞液泡膜上的H+_泵，也存在于某些分泌质子的特化细胞（如破骨细胞和肾小管上皮细胞）的质膜上。V-型离子泵也是由多个穿膜和胞质侧亚基组成的，其作用是利用ATP水解供能，将H+从胞质基质中逆电化学梯度转运到上述细胞器和囊泡中，使其内部成为酸性环境，并保持胞质基质的p H中性。V-型离子泵运输时需要ATP供能，但不形成磷酸化中间体。
（3）F-型离子泵
F-型离子泵存在于细菌质膜、线粒体内膜和叶绿体膜中，它使H+顺浓度梯度运动，所释放的能量使ADP转化成ATP，偶联质子转运和ATP合成。因此，F-型离子泵也被称为H+_ATP合成酶，其详细结构和工作机制见第六章第六节。
（4）ABC转运体
ABC转运体是一类以ATP供能的运输蛋白，目前已发现的ABC转运体有100多种，广泛分布在从细菌到人类的各种生物体中，形成ABC超家族（ABC superfamily）。哺乳动物细胞中已确定大约50种不同的ABC运输蛋白，都具有底物特异性。在正常生理条件下，ABC超家族是哺乳动物细胞膜上磷脂、胆固醇、肽、亲脂性药物和其他小分子的运输蛋白，在肝、小肠和肾细胞的质膜中表达丰富，能将毒素、生物异源物质（包括药物）和代谢物排出细胞，降低有毒物质（包括药物）的积累而达到自我保护的作用。
所有ABC运输蛋白都具有4个核心结构域组成的结构模式：两个穿模结构域（T结构域）和两个胞质侧ATP结合域（A结构域）。每个T结构域由6个α螺旋穿膜组成，形成穿模转运通道，并决定每个ABC蛋白的底物特异性。ABC超家族所有成员的A结构域序列有30%～40%是同源的，表明它们有共同的进化起源。
最早被鉴定的真核细胞ABC运输蛋白来自对肿瘤细胞和抗药性培养细胞的研究，这些细胞高水平表达一种多药抗性运输蛋白（如MDR1），这种蛋白利用水解ATP的能量将多种药物转运出细胞。被MDR1转运的药物大部分是脂溶性的小分子，可以不依赖运输蛋白直接通过质膜进入细胞，干扰多种细胞功能活动，如化疗药物秋水仙碱和长春碱（通过阻断微管组装而抑制细胞的增殖）。如果肿瘤细胞MDR1过表达，化疗药物会被迅速泵出细胞而达不到药效，出现耐药性。目前人们还不能精确阐明ABC超家族的转运机制，翻转酶模型可能是说明ABC超家族转运机制的较好模型，根据这一模型推测，MDR1利用ATP水解供能，将细胞质中带电荷的底物分子从脂双层的胞质侧单层翻转到胞外侧单层中，随后被转运的分子脱离质膜进入细胞外空间。带有1个或多个正电荷的脂溶性分子可以竞争性地与MDR1结合，说明它们在ABC运输蛋白上有相同的结合位点。
主动转运中还有另一种运输方式——协同运输（cotransport）。协调运输是一类由Na+_K+泵或H+泵与载体蛋白通过相互协同作用间接消耗ATP所完成的跨膜运输方式。物质穿膜运动所需要的直接动力来自膜两侧离子的电化学梯度中的能量，而维持这种离子电化学梯度是通过Na+_K+泵或H+泵消耗ATP实现的。动物细胞的协同运输利用膜两侧的Na+电化学梯度来驱动，植物细胞和细菌利用H+电化学梯度来驱动。根据溶质分子（Na+或H+）运输方向与顺电化学梯度转移的离子方向的关系，协同运输又可分为共运输与对向运输。
共运输是指两种溶质分子沿同一方向在膜上的运输。在共运输方式中，物质的逆浓度梯度穿膜运输与所依赖的另一物质的顺浓度梯度的穿膜运输方向相同。例如，在肠腔中，酶将多糖水解为单糖，葡萄糖通过Na+/葡萄糖协同运输蛋白逆浓度梯度穿过小肠上皮细胞膜，Na+/葡萄糖协同运输蛋白在质膜外表面结合2个Na+和1个葡萄糖分子，当Na+顺浓度梯度进入细胞时，葡萄糖就利用Na+电化学浓度差中的势能与Na+伴随逆浓度梯度进入细胞，当Na+在细胞质中释放时，载体蛋白的构象发生变化，载体蛋白失去对葡萄糖的亲和力，与葡萄糖分离，载体蛋白的构象恢复到原来的状态。进入细胞的Na+被Na+_K+泵供出细胞外，以保持Na+的穿膜浓度梯度。因此，共运输消耗的能量实际上是通过ATP水解间接提供的，包括小肠上皮细胞和其他在质膜上具有类似共运输载体蛋白的器官（如肾脏）。每一种载体蛋白专一性地输入某一种糖（如葡萄糖、果糖、甘露糖、半乳糖等）或氨基酸等进入细胞。
对向运输是同一种膜蛋白将两种不同的离子或分子分别向膜的相反方向进行跨膜运输的过程。脊椎动物细胞都有钠离子驱动的对向运输载体，如Na+_H+交换载体，通常这种载体蛋白偶联Na+顺浓度梯度流进细胞与H+流出，从而清除细胞代谢过程中产生的过多H+借以调节细胞内p H值。细胞内稳定的p H值是正常代谢活动所必需的，有证据表明，大多数生长因子在刺激细胞增殖过程中能激活对向运输，使胞内p H值从7.1（或7.2）升至7.3。p H值的升高在启动细胞增殖方面起着重要作用，例如，海胆卵受精后，由于Na+_H+交换载体被激活，细胞内p H值升高，促使受精卵内蛋白质与DNA的合成。
综上所述，主动转运的特点有：①逆向转运。主动转运是小分子物质逆浓度或逆电化学梯度进行跨膜转运的过程。②消耗能量。主动转运可以直接利用水解ATP或者来自离子电化学梯度提供的能量。③需要膜上特异性载体蛋白的介导。细胞膜上的载体蛋白不仅具有特异的结合位点，还具有变化构象的能力，细胞根据生理活动的需要，通过各种不同的运输方式完成各种小分子物质和离子的跨膜转运。