免疫球蛋白的结构

（一）免疫球蛋白的基本结构

免疫球蛋白从本质上是属于一种蛋白质，也是由肽链和氨基酸组成的。但是免疫球蛋白又是一种特殊的蛋白质，具有其自身的典型结构，可大致归纳为4条肽链（两条重链和两条轻链）、2个端（氨基端和羧基端）、两个结构分区（可变区和恒定区）和4个功能分区（抗原结合区、铰链区、补体结合区和Fc受体结合区）。

所有Ig的基本结构均由4条多肽链，即2条相同的重链和两条轻链借二硫键连接组成。Ig为糖蛋白，糖基存在于重链上。4条多肽链的氨基端（N端）均在Ig分子同一端同一平面上，而2条重链的C端在整个Ig分子另一端同一平面，另2条轻链的C端则在整个Ig分子接近中部的平面上。

重链（H链）分子质量大，由450～550个氨基酸残基组成。其中N端1/4区域因氨基酸组成及排列顺序多变，称为重链可变区（VH区）；该区内第29～31、49～58和95～102位置上的氨基酸具有更大的变异性，称为超变区（HV区）。在VH中非HV区部位的氨基酸组成和排列顺序相对恒定保守，称为骨架区。重链剩余3/4区域称为重链恒定区（CH区）。

轻链（L链）分子质量较小，由214个氨基酸残基组成。其中N端1/2区域称为轻链可变区（VL区）；该区内第28～35、49～56、91～98位置上的氨基酸具有更大变异性，称为超变区。轻链剩余1/2区域称为轻链恒定区（CL区）。

对人而言，根据重链恒定区氨基酸组成和排列顺序的不同，可将Ig重链分为5类，分别为IgG、IgA、IgD、IgM和IgE。其中IgG、IgD、IgE和大多数血清型IgA均为单体；分泌型IgA为双体，即2个单体IgA由J链相连，再加上一个分泌片；IgM为五聚体。(https://www.daowen.com)

（二）免疫球蛋白的功能分区（图32-1）

2条相同的重链和2条相同的轻链通过链间二硫键构成1个Ig单体分子，其中每条肽链又可以被链内二硫键连接折叠成几个球形结构，这些球形结构具有不同的生物学功能，称为Ig功能区。IgG、IgA和IgD的重链有4个功能区，即VH、CH1、CH2、CH3；IgM和IgE的重链有5个功能区，多了一个CH4；轻链则有VL和CL 2个功能区。各区主要功能如下：①VH和VL是抗原特异性结合部位即抗原结合区；此外CH1和CL为Ig遗传标志所在处；②CH1和CH2之间有一个富含脯氨酸，易伸展弯曲，能改变两个结合抗原的Y形臂之间的距离，从而有利于两臂同时结合两个不同的抗原表位的铰链区；③IgG的CH2和IgM的CH3是补体结合区，参与补体激活；④IgG的CH3和IgE的CH4有亲细胞活性，能使Ig结合在具有相应受体的细胞表面，故称为Fc受体结合区。

图32-1　IgG分子结构示意图