免疫球蛋白的基本结构
免疫球蛋白的基本结构是由两条相同的重链和两条相同的轻链通过二硫键连接而成的“Y”字形的单体结构（图27-1）。每条多肽链均有氨基酸（N端）和羧基端（C端），根据氨基酸组成与排列的不同，每条多肽链可以分为不同的功能区（结构域）。
（一）重链和轻链
1.重链（heavy chain，H链） 分子质量为50～75 kD，是由450～550个氨基酸残基组成的长肽链。H链恒定区氨基酸组成和排列不同，导致其抗原性也不同。据此可以将H链分为五类：α链、γ链、μ链、δ链和ε链，其对应的Ig也分为五类：IgA、IgG、IgM、IgD和IgE。不同类型的Ig具有不同的特征，其链内二硫键的数目、位置以及铰链区氨基酸的组成均有差异（图27-2）。甚至同类Ig的二硫键和铰链区也会有差异，因此又可以将同类Ig分为不同的亚类。例如，人IgG可分为IgG1～IgG4四个亚类，IgA可分为IgA1～IgA2两个亚类。
图27-1 免疫球蛋白基本结构示意图（以IgG为例）
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图27-2 五类免疫球蛋白的结构示意图
2.轻链（light chain，L链） 分子质量约为25 kD，是由约210个氨基酸残基组成的短肽链，L链由二硫键与H链相连。L链有两类：κ链、λ链，其对应的Ig分为两型：κ型、λ型。一个天然Ig分子的重链同类，轻链同型。
（二）可变区、恒定区、铰链区
1.可变区（variable region，V区） 免疫球蛋白H链近N端1/4或1/5处和L链近N端1/2处，氨基酸的组成和排列顺序变化较大，称为可变区，用VH和VL表示（图27-1）。
2.恒定区（constant region，C区） 免疫球蛋白H链近C端3/4或4/5处和L链近C端1/2处，氨基酸的组成和排列顺序变化不大，称为恒定区，用CH和CL表示（图27-1）。不同种类的Ig的H链恒定区长度不一样，其分区也不一样：IgA、IgG和IgE的CH从N端到C端可分为CH1～CH3三个部分，IgM、IgD的CH从N端到C端可分为CH1～CH4四个部分（图27-2）。
3.铰链区 位于重链CH1和CH2之间的富含脯氨酸的区域即为铰链区（图27-1）。该区富有弹性，易于伸展弯曲，能改变“Y”形两臂之间的距离，有利于可变区同时结合不同位置的抗原表位。铰链区易被胃蛋白酶和木瓜蛋白酶水解，产生不同的水解片段。