免疫球蛋白的结构域

免疫球蛋白的多肽链可通过链内二硫键折叠成多个球形结构，称为免疫球蛋白的结构域，每个结构域大约含110个氨基酸残基，分别具有不同的功能，因此又可以将其称为功能区（图27-1）。免疫球蛋白的L链有VL和CL两个结构域，H链长度不同，结构域也不同：IgA、IgG和IgD有VH、CH1、CH2、CH3四个结构域，IgM和IgE有VH、CH1、CH2、CH3、CH4五个结构域（图27-2）。(https://www.daowen.com)

免疫球蛋白各结构域的功能分别为：①VL和VH是抗原结合部位；②CL和CH1具有部分同种异型的遗传标志；③CH2（IgG）和CH3（IgM）是补体结合位点，妊娠妇女的IgG还可借助CH2通过胎盘进入胎儿体内；④IgG的CH3可与巨噬细胞、B淋巴细胞、NK细胞表面的IgG Fc受体结合；⑤IgE的CH2和CH3可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞表面的IgE Fc受体结合，介导Ⅰ型超敏反应的发生。