HLA分子的结构
（一）HLAⅠ类分子的结构
Ⅰ类分子由非共价键连接的两条肽链组成；其中一条称为重链或α链，分子质量约为44 kD，胞外部分有三个球形功能区（α1、α2、α3），另一条为轻链或称β2微球蛋白（β2m），分子质量约为12kD。事实上只有重链是HLA Ⅰ类基因的编码产物，而轻链的编码基因则位于人第15号染色体上。HLA Ⅰ类分子根据位置和功能的不同可分为四个区域（图29-3）。
1.肽结合区 位于α链的氨基端，由α1和α2功能区组成，各含90个氨基酸，共同构成抗原结合槽，可容纳8～10个氨基酸长度的抗原片段，是HLAⅠ类分子与内源性抗原肽结合的区域。肽结合区与抗原的结合有一定的选择性，但没有抗体、TCR与抗原结合的特异性高。肽结合区结构差异是不同个体提呈抗原能力差异的主要原因。
2.Ig样区 由α3功能区和β2m组成，两者均属于免疫球蛋白超家族（immunoglobulin super-family，IgSF），其氨基酸序列很少发生变异，与Ig恒定区具有同源性，故称为Ig样区。α3功能区是与T淋巴细胞表面的CD8分子结合的部位，对CD8+T淋巴细胞的抗原识别起限制作用。β2m不穿过细胞膜，也不与细胞膜接触，以非共价键与α3连接，其功能主要是维持HLA Ⅰ类分子结构的稳定。β2m无同种异型特异性，但具有种属特异性。
3.跨膜区 由25个疏水性氨基酸组成的肽链形成螺旋状结构穿过细胞膜的脂质双分子层，借此将HLAⅠ类分子锚定在细胞膜上。
4.胞质区 由约30个氨基酸组成，位于胞质内，与跨膜信号的传递有关。
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图29-3 HLA分子结构示意图
（二）HLA Ⅱ类分子的结构
HLAⅡ类分子是由非共价键连接的结构相似的两条多肽链组成，分别称为α链和β链，α链的分子质量约34 kD，β链约29 kD。两条肽链均嵌入细胞膜，伸入胞质中，胞外各有两个功能区，分别称为α1、α2和β1、β2。与HLA Ⅰ类分子不同的是，两条多肽链均由HLA Ⅱ类基因编码，均具多态性。HLAⅡ类分子亦分为四个区域。
1.肽结合区 由α1和β1功能区组成，各含90个氨基酸，构成抗原结合槽，可容纳13～17个甚至更多氨基酸组成的抗原肽，是HLAⅡ类分子与外源性抗原肽结合的区域。
2.Ig样区 由α2和β2功能区组成，该区的氨基酸序列高度保守，与Ig恒定区具有同源性，故称为Ig样区。β2功能区是与辅助性T淋巴细胞的CD4分子结合的部位，借此对CD4+T淋巴细胞的抗原识别起限制作用。
3.跨膜区 α链和β链均穿过细胞膜，各包括25个氨基酸残基，将HLAⅡ类分子锚定在细胞膜上。
4.胞质区 α链和β链各有10～15个氨基酸位于胞质内，与细胞内外信号传递有关。