蛋白质的食品加工性质
（一）溶解性
蛋白质作为有机大分子物质，在水中以胶体态存在，并不是真正意义上的溶解态，只是习惯上将其称为溶液。蛋白质的溶解性是“蛋白质—蛋白质”和“蛋白质—溶剂”相互作用达到平衡的热力学表现形式。蛋白质的溶解性，可用水溶性蛋白质（WSP）、水可分散蛋白质（WDP）、蛋白质分散性指标（PDI）、氮溶解性指标（NSI）来评价。蛋白质的溶解性与蛋白质所处的外界因素如pH、离子强度、温度、蛋白质浓度以及蛋白质自身的特性有关。蛋白质溶解特性不但应用于天然蛋白质的分离和提纯，而且也为蛋白质的应用价值提供重要指标。
（二）黏性
黏性是流体食品的一大功能特性，它不仅可稳定食品中被分散的成分，同时也直接或间接地提供良好的口感，如控制食品中某些成分的结晶、限制冰晶的成长等。黏性常用黏度来衡量，它反映溶液流动的阻力。影响蛋白质体系黏度的主要因素是溶液中蛋白质分子或颗粒的表观直径，而表观直径又取决于蛋白质分子固有特性、“蛋白质—蛋白质”间的相互作用和“蛋白质—溶剂”间的相互作用。所以，蛋白质黏度和溶解度之间具有相关性。将不溶的热变性蛋白粉置于水溶液介质中并不表现出高的黏度；吸水性差和溶胀度小的易溶蛋白粉如乳清蛋白，在中性或等电点时黏度也低。而起始吸水性大的可溶蛋白粉如酪蛋白酸钠和某些大豆蛋白制品则具有高黏度。可见对许多蛋白质来说，吸水性和黏度呈正相关。
（三）乳化性
牛奶、乳脂、冰激凌、黄油、干酪、蛋黄酱和肉馅等许多食品属于乳胶体，蛋白质成分在稳定这些胶态体系中通常起着重要的作用。蛋白质吸附在油滴和连续水相的界面，并具有能阻止油滴聚结的性质和流变学性质（稠度、黏度和弹性—刚性）。氨基酸侧链也能发生解离，可产生有利于乳胶体稳定性的静电排斥力。但是，蛋白质一般对水/油（W/O）型乳胶液的稳定性较差，这可能是因为多数蛋白质的强亲水性使大量被吸附的蛋白质分子位于界面的水相一侧。
（四）起泡性
食品泡沫通常是气泡分散在含有表面活性剂的连续液相或半固相中的分散体系。许多加工食品是泡沫型产品，如搅打奶油、蛋糕、蛋白甜饼、面包、冰激凌、啤酒等。
产生泡沫的主要方法有：鼓泡法，让鼓泡的气体通过多孔分配器（如烧结玻璃），然后通入低浓度（0.01%～2.0%，质量体积百分比）蛋白质水溶液中产生泡沫；搅打法，又称搅拌或振摇法，是在有大量气相存在时搅打或振摇蛋白质水溶液产生泡沫；减压法，突然解除预先加压溶液的压力使其产生泡沫，例如分装气溶胶容器中加工成的掼奶油（搅拌奶油）。
具有良好起泡性质的蛋白质主要有：卵清蛋白、血红蛋白的珠蛋白部分、牛血清蛋白、明胶、乳清蛋白、酪蛋白胶束、β-酪蛋白、小麦蛋白、大豆蛋白和某些蛋白质的低度水解产物等。当然，蛋白质的起泡性及泡沫稳定性不仅取决于蛋白质本身的结构，还与其浓度和体系中的糖、盐、脂、pH以及起泡方法、设备等有关。糖类通常能抑制泡沫膨胀，但可提高泡沫稳定性，制作含糖泡沫食品时在泡沫膨胀后再加入糖就是这个道理；盐对蛋白质起泡性的影响因其对蛋白质溶解度影响不同而异，通常盐溶效应使蛋白质起泡性变差，盐析效应改善起泡性和泡沫稳定性。
（五）风味结合性质
蛋白质可以物理吸附或化学吸附的方式与风味物质结合。物理吸附主要通过范德华力和毛细管作用吸附；化学吸附主要通过静电吸附、氢键和共价键结合等作用实现。蛋白质结合风味物质这一性质有利有弊，有利的方面是制作食品时可利用蛋白质作为风味载体和风味改良剂，例如用植物蛋白加工仿真肉制品，可模仿出肉类风味；不利的方面是蛋白质产品储存时容易吸附环境异味，影响产品品质。(https://www.daowen.com)
（六）织构化
将不具有组织结构和咀嚼性的植物分离蛋白或乳蛋白等通过加工处理使其形成咀嚼性和良好持水性能的薄膜或纤维状制品的过程称为蛋白质的织构化。织构化方法也可用于动物蛋白质的“重组织化”或“重整”。
常见蛋白质织构化的方法主有：热凝固和形成薄膜；热塑性挤压；纤维的形成。其中，热塑性挤压的方法最为常用，因为该方法工艺较为简单，原料要求较为宽松，经济适用。
（七）热诱导凝胶化
超过一定浓度的蛋白质溶液加热时，蛋白质分子会因变性而解折叠发生聚集，并形成有序的蛋白质网络结构，此过程称为蛋白质的热诱导凝胶化。热诱导凝胶化形成的凝胶结构和性质取决于蛋白质变性和聚集的相对速率，当蛋白质变性速率大于聚集速率时，蛋白质分子能充分伸展、发生相互作用从而形成高度有序的半透明凝胶，反之则形成粗糙、不透明凝胶。
（八）形成面团
小麦、大麦、燕麦等谷物制粉后在与水混合、揉搓后可形成黏稠、有弹性、具有持气性、可塑的面团，这主要是其中所含有的一些蛋白质的作用，这些蛋白质被称为面筋蛋白。面筋蛋白的主要成分为麦谷蛋白和麦醇溶蛋白，在小麦面粉中占总蛋白量的80%，它们的性质决定了面团的特性。
麦谷蛋白是相对分子质量为12000～130000的复杂多肽，可进一步根据相对分子质量大小分为高相对分子质量（＞90000，HMW）和低相对分子质量（＜90000，LMW）两类。麦谷蛋白多肽链能通过2个-SH向—S—S—转化反应广泛地聚合，因此麦谷蛋白对面团的黏弹性有着重大贡献。相对于麦谷蛋白的含量而言，麦谷蛋白二硫交联缔合的模式对面团具有更重要的影响。在LMW麦谷蛋白中缔合/聚合产生的一种结构类似于由HMW麦谷蛋白形成的结构，此类结构有利于面团黏度的提高，但对面团的弹性无贡献。相反地，在面筋中LMW麦谷蛋白通过二硫交联与HMW麦谷蛋白连接，这有助于面团弹性的提高。
麦醇溶蛋白由4组蛋白质构成，即α-、β-、γ-和ε-麦醇溶蛋白，在面筋中它们以相对分子量30000～80000单多肽链存在。麦醇溶蛋白含有约2%～3%的半胱氨酸残基，然而在面团制备中，它们没有通过2个—SH向—S—S—转化反应发生广泛的聚合作用，因而，由分离的麦醇溶蛋白和淀粉制备的面团具有黏性，但没有黏弹性。
综上所述，面粉中的麦谷蛋白和麦醇溶蛋白的含量、比例、分子质量、结构等均会影响到所形成面团的性质，进而影响产品质量。
