内质网的化学组成

内质网是一种膜性结构细胞器，主要由脂质和蛋白质组成，脂质含量为30%～40%，蛋白质含量为60%～70%。内质网上存在许多与糖代谢、脂代谢、蛋白质加工、药物及其他有毒物质脱毒相关的酶类。为与其复杂多样的功能活动相适应，内质网膜中含有至少30种酶或酶系，其中标志酶是葡萄糖-6-磷酸酶。根据内质网膜所含有的酶蛋白的功能特性大致可将酶蛋白划分为以下三类：①与内质网解毒功能密切相关的氧化反应电子传递体系，该体系主要由细胞色素P450、NADPH-细胞色素P450还原酶、细胞色素B5、NADH-细胞色素B5还原酶、NADPH-细胞色素C还原酶等构成。②与脂类物质代谢反应相关的酶类，如脂肪酸Co A连接酶、磷脂醛磷酸酶、胆固醇羟基化酶、转磷酸胆碱酶及磷脂转位酶等。③与碳水化合物代谢反应相关的酶类，主要有葡萄糖6磷酸酶、β-葡萄糖醛酸酶、葡萄糖醛酸转移酶和GDP-甘露糖基转移酶等。

除了葡萄糖6磷酸酶外，由细胞色素P450、NADPH-细胞色素P450还原酶、细胞色素B5、NADH-细胞色素B5还原酶、NADPH-细胞色素C还原酶等构成的氧化反应电子传递体系也被看作是内质网的重要标志酶系。(https://www.daowen.com)

网质蛋白（reticulo-plasmin）是在内质网网腔中普遍存在的一类蛋白质，它们的共同特点是在其蛋白质多肽链的羧基端（C端）还有一个被简称为KDEL（Lys-Asp-Glu-Leu，即赖氨酸-天冬氨酸-谷氨酸-亮氨酸）或HDEL（His-Asp-Glu-Leu，即组氨酸-天冬氨酸-谷氨酸-亮氨酸）的四氨基酸序列驻留信号。驻留信号可通过与内质网膜上相应受体的识别而驻留于内质网腔内不被转运。目前已知的网质蛋白主要有以下六种：①内质蛋白（endoplasmin），亦被称作葡萄糖调节蛋白94，是一种广泛存在于真核细胞的二聚体糖蛋白，含量很丰富。作为内质网中标志性的分子伴侣，内质蛋白被蛋白酶激活后，可以参与新合成肽链的折叠和转运。②钙质蛋白（calreticulin），它含有1个高亲和性和多个低亲和性的Ca2+结合位点，具有许多与肌质网中肌集钙蛋白相同的特性。钙质蛋白在钙平衡调节、蛋白质折叠加工、抗原呈递、血管发生及凋亡等生命活动中具有重要的作用。③蛋白质二硫键异构酶（protein disulfide isomerase，PDI），它位于内质网腔中，可通过催化蛋白质中二硫键的交换来保证蛋白质的正常折叠。④免疫球蛋白重链结合蛋白（immunoglobulin heavy chain-binding protein），该蛋白是与热激蛋白70同源的单体非糖蛋白，能阻止蛋白质聚变或发生不可逆变性，具有协助蛋白质折叠的重要作用。免疫球蛋白重链结合蛋白在协助蛋白质折叠的过程中自身并不发生变化，因而被称为分子伴侣。⑥钙连蛋白（calnexin），它是内质网中一种Ca2+依赖的凝集素样伴侣蛋白，能够与未完成折叠的新生蛋白质的寡糖链结合，从而避免蛋白质彼此的凝集与泛素化（ubiquitination），阻止折叠尚不完全的蛋白质离开内质网并促使其完全折叠。