免疫球蛋白超家族

免疫球蛋白超家族是一类分子结构中含有类似免疫球蛋白结构域，不依赖Ca2+的细胞黏附分子。这些分子的胞外结构域由1个或多个类似免疫球蛋白（Ig）的结构域组成，每个Ig结构域都是由90～110个氨基酸残基通过二硫键连接而成的紧密折叠结构。Ig-SF成员较为复杂，其中一些介导同亲型细胞黏着，如各种神经细胞黏附分子、血小板内皮细胞黏附分子等。有的介导异亲型细胞黏着，如细胞间黏附分子和血管细胞黏附分子。大多数Ig-SF黏附分子介导淋巴细胞和免疫应答所需要的细胞（巨噬细胞、其他淋巴细胞和靶细胞）之间的特异性相互作用。然而，一些Ig-SF成员（如N-CAM）也介导非免疫细胞的黏着。

N-CAM是目前已知的表达于神经细胞的一类Ig-SF黏附分子，由单一基因编码。mRNA的选择性剪接和不同的糖基化形成了20多种不同的N-CAM，它们的配体也是N-CAM。所有N-CAM的胞外区域均有5个免疫球蛋白样结构域，它们通过同亲型黏着机制与相邻细胞同类分子结合，黏附在一起，与神经系统的发育、轴突的生长和再生以及突触的形成密切相关。N-CAM的遗传缺陷可导致智力迟钝和其他神经系统疾病。除了神经组织外，N-CAM还可以在肌肉和胰腺等组织中表达。

一些Ig-SF成员通过异亲型细胞黏着机制参与细胞黏附。例如，V-CAM是一类在血管细胞中表达的Ig-SF黏附分子的成员，它与白细胞表面的α4β1整合素（配体）结合，导致白细胞沿着内皮细胞滚动并附着在炎症部位的血管内皮上，向外扩散，并分泌水解酶穿过血管壁。(https://www.daowen.com)

I-CAM是另一组Ig-SF黏附分子，I-CAM的种类很多，不同I-CAM在体内的分布范围有很大的不同。内皮细胞I-CAM通过与白细胞表面的整联蛋白分子结合在炎症反应中发挥作用。有些类型仅在T细胞、单核细胞和中性粒细胞中表达。I-CAM在淋巴系统抗原识别、细胞毒T淋巴细胞功能和淋巴细胞募集等方面发挥重要作用。

PE-CAM主要表达于血小板和内皮细胞，既可以同亲性黏着方式又可以异亲性黏着方式与其他黏膜分子结合，在血管内皮细胞的紧密黏附中起主要作用。