纤维素酶纯化酶的性质
（1）相对分子质量。C1酶、Cx酶和β-葡萄糖苷酶用Hedrick等的聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定，相对分子质量分别为67 000、62 000和42 000［见图10（a）］。C1酶相对分子质量用Weber的SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定也是67 000［见图10（b）］。
图10 几种标准蛋白的电泳迁移率与其分子量的关系
图中标准蛋白的相对分子质量如下：牛血清蛋白单体67 500，牛血清蛋白二聚体136 000，牛血清蛋白三聚体204 000，胃蛋白酶35 000。用SDS凝胶电泳测定Cl酶相对分子质量，几种标准蛋白的分子量：牛血清蛋白（单体）67 500；过氧化氢酶58 000；淀粉酶50 000；肌酸激酶40 000；乳酸脱氢酶36 000；胃蛋白酶35 000。
（2）C1酶成分。纯化的C1酶蛋白经硫酸水解，用酚-硫酸法测得含结构糖（1%左右）。氨基酸成分测定结果如表2所示。可见，C1酶16种氨基酸中主要为亲水性氨基酸，如甘氨酸、天门冬氨酸、苏氨酸、丝氨酸和谷氨酸。疏水性氨基酸和碱性氨基酸含量较低。有意思的是测不到胱氨酸和半胱氨酸，而含有半胱磺酸。
表2 拟康氏木霉N2-78 C1酶的氨基酸成分
（3）底物专一性。C1酶只分解棉花，不分解CMC和对-硝基苯葡萄糖苷。Cx酶只分解CMC，不分解棉花和对-硝基苯葡萄糖苷。β-葡萄糖苷酶只分解对-硝基苯葡萄糖苷（见表1）。
（4）纤维素酶组分间的协同效应。C1酶在纤维素酶三个组分中占的蛋白含量最高（见图1），但纯化的C1酶分解棉花、微晶纤维素和磷酸膨胀纤维素的活力很低，当C1酶与Cx酶及β-葡萄糖苷酶重组后，则分解三种纤维素的能力大大增强（见表3）。而且，可以看出，主要是C1与Cx酶之间表现协同效应。
表3 C1、Cx和β-葡萄糖苷酶之间的协同效应
C1酶作用于磷酸膨胀纤维素的主要产物为纤维二糖，尚有少量葡萄糖等（纸谱鉴定）；Cl酶与Cx酶及β-葡萄糖苷酶重组后分解磷酸膨胀纤维素的主要产物除了纤维二糖外，葡萄糖则增多。
（5）热稳定性和pH稳定性。
①热稳定性：C1 酶、Cx酶和β-葡萄糖苷酶在0.1 mol/L、pH 5.0醋酸缓冲液中，于60℃热处理10分钟，失活一半左右，于100℃处理10分钟，C1酶全部失活，Cx酶和β-葡萄糖苷酶大部分失活。
② pH稳定性：Cx酶在微碱性（pH 7.5）中不稳定，而β-葡萄糖苷酶在酸性介质中（pH 2.5）不稳定（见图4）。此特点曾被利用来分离Cx和β-葡萄糖苷酶活性。
