酶促反应的特点

一、酶促反应的特点

酶与一般催化剂相同，在化学反应前后都没有质和量的改变，它们都只能催化热力学上允许的化学反应，且在不改变平衡位点或平衡常数的情况下加速反应速率。因为酶在本质上是蛋白质和核酸，所以它具有一般催化剂没有的生物大分子的特性。

（一）酶促反应具有极高的效率

酶的催化效率通常比非催化反应高出108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。酶与一般催化剂加速反应的机制相同，都是降低反应的活化能。在任何一种热力学允许的反应体系中，底物分子所含有的平均能量较低。在反应中，只有那些能量较高，达到或超过一定水平的分子（即活化分子）才有可能发生化学反应。活化分子具有的高出平均水平的能量称为活化能。在反应中，活化分子愈多，反应速率愈快。酶与一般催化剂相比，能有效地降低反应的活化能，使底物只需少量的能量就能进入活化状态，见图7-1。

（二）酶促反应具有高度的特异性

酶对其所催化的底物具有较严格的选择性称为酶的特异性或专一性。酶的特异性分为绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性三种类型。

1.绝对特异性

有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一种底物催化一种反应，而不作用于任何其他物质，这种酶的专一性称为绝对特异性。例如脲酶只能催化尿素水解生成CO2和NH3，而对尿素以外的任何衍生物都不起作用。酶的绝对特异性是由酶蛋白的立体结构决定的。(https://www.daowen.com)

2.相对特异性

有些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。例如磷酸酶对一般的磷酸酯键都有水解作用。酯酶能水解几乎所有的有机酯中酸和醇形成的酯键，且对酯键两端的R和R′基团没有严格要求。

3.立体异构特异性

（1）旋光异构特异性。当底物具有旋光异构时，酶只能作用于其中的一种。如L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸氧化，而对D-氨基酸无作用。

（2）几何异构特异性。如延胡索酸酶，只能催化反丁烯二酸的水化反应，对顺丁烯二酸则无作用。

（三）酶促反应的可调节性

酶促反应通常受到多种因素的调控，以适应机体不断变化的内环境和外环境的需要。其中包括酶的活性大小的调节，酶生成和降解的调节，酶的共价修饰调节等。