第二章 生物化学

第二章　生物化学

第一节　蛋白质的结构与功能

1.A

【解析】血液中的血红蛋白（Hb）是由四分子血红素和一分子四条肽链组成的球蛋白结合而成，曲线呈S形。所以，A是错误的。

2.C

【解析】C错误，疏水基团位于内部，外部是亲水基团。

3.C

【解析】氨基酸按生理功能分为以下几类。①生蛋白氨基酸：20种编码氨基酸。②非生蛋白氨基酸：蛋白质中不存在的氨基酸。如瓜氨酸、鸟氨酸、同型半胱氨酸。③修饰氨基酸：蛋白质合成后通过修饰加工生成的氨基酸，没有相应的编码。如胱氨酸、羟脯氨酸(Hyp)、羟赖氨酸(Hyl)。

4.E

【解析】蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功能。生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。有时蛋白质的空间结构只有轻微变化即可引起生物活性的丧失。

5.C

【解析】蛋白质二级结构指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

6.E

【解析】蛋白质的四级结构是指由两条或两条以上各具独立三级结构的多肽链，以疏水作用力、氢键、盐键等非共价键结合而成的蛋白质最高层次空间结构。在此蛋白质四级结构中，各具独立三级结构的多肽链称为亚基，亚基单独存在时不具生物活性，只有按特定组成与方式装配形成四级结构时，蛋白质才具有生物活性。

7.D

【解析】胰岛素由A、B两个肽链组成。人胰岛素A链有11种21个氨基酸，B链有15种30个氨基酸，共16种51个氨基酸组成。其中A7(Cys)-B7(Cys)、A20(Cys)-B19(Cys)四个半胱氨酸中的巯基形成两个二硫键，使A、B两链连接起来。此外A链中A6(Cys)与A11(Cys)之间也存在一个二硫键。

8.A　　9.C　　10.A

【解析】①蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。②蛋白质的二级结构是指多肽链主链局部的、有规则的重复空间构象，不涉及氨基酸侧链的构象。③蛋白质的三级结构是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排列，既包括主链原子也包括侧链原子的三维空间排布。④寡聚蛋白分子中各亚基的空间排布及各亚基间的相互作用，称为蛋白质的四级结构。蛋白质变性是破坏了蛋白质的空间结构，对一级结构没有影响。

第二节　核酸的结构与功能

1.B

【解析】遗传密码又称密码子、遗传密码子、三联体密码。指信使RNA(mRNA)分子上从5′端到3′端方向，由起始密码子AUG开始，每三个核苷酸组成的三联体。它决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号。

2.E

【解析】mRNA的含量最少，代谢活跃，更新迅速，有帽子结构与多聚A尾。mRNA的3′末端有一段含30～200个核苷酸残基组成的多聚腺苷酸（polyA）。mRNA的前体是hnRNA。

3.D

【解析】核酸的基本组成单位是核苷酸。核苷酸分子由碱基、戊糖和磷酸3种分子连接而成。在多聚核苷酸链中，由于构成核苷酸单元的戊糖和磷酸是相同的，体现核苷酸差别的实际上只是它所带的碱基。所以，核酸分子中的戊糖与磷酸共同构成其骨架结构，但不参与信息的储存和表达。

4.E

【解析】在某些理化因素的作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双链结构松散，变成单链，即DNA变性。变性后DNA在紫外区260nm波长处的吸收值（A260）增加。

5.D

【解析】Tm值是核酸分子内双链解开50%的温度。

6.A

【解析】变性时不会破坏一级结构中核苷酸的序列；在一定的条件下，变性的DNA可以复性；变性时互补碱基对之间的氢键断裂；加热是导致变性最常见的因素。

7.E

【解析】在tRNA二级结构的Tφ环中φ(假尿苷)的糖苷键是C—C连接。

8.C

【解析】RNA含有四种基本碱基，即腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶和尿嘧啶。

第三节　酶

1.C

【解析】酶的辅助因子可分为辅酶和辅基。辅酶与酶蛋白结合疏松，以非共价键相连，可以用透析或超滤方法除去。辅基则与酶蛋白以共价键紧密结合，不能通过透析或超滤将其除去。

2.B

【解析】酶的本质就是蛋白质，加热后，蛋白质变性，酶活性就会降低或消失。

3.C

【解析】同工酶是指催化的化学反应相同，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。

4.A

【解析】当底物浓度较低时，反应速度的增加与底物浓度的增加成正比（一级反应）；此后，随底物浓度的增加，反应速度的增加量逐渐减少（混合级反应）；最后，当底物浓度增加到一定量时，反应速度达到一最大值，不再随底物浓度的增加而增加（零级反应）。竞争性抑制:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。非竞争性抑制：抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使得Vmax变小，但Km不变。反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制作用使得Vmax，Km都变小，但Vmax/Km值不变。

5.D

【解析】酶促反应速度与底物浓度的关系可用米氏方程来表示，酶反应速度与底物浓度之间的定量关系。Km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度，是酶的特征常数之一。不同的酶Km值不同，同一种酶与不同底物反应Km值也不同，Km值可近似的反应酶与底物的亲和力大小：Km值大，表明亲和力小；Km值小，表明亲和力大。Km值可近似的反应酶与底物的亲和力大小,因此同一酶作用于不同底物，有不同的Km值。

6.B

【解析】结合酶的催化活性，除蛋白质部分(酶蛋白)外，还需要非蛋白质的物质，即所谓酶的辅助因子（两者结合成的复合物称作全酶），对于结合酶来说，辅酶或辅基上的一部分结构往往是活性中心的组成成分。

第四节　糖代谢

1.B

【解析】在糖酵解过程中有2步反应生成ATP，其一是在磷酸甘油酸激酶催化下将1,3-二磷酸甘油酸分子上的1个高能磷酸键转移给ADP生成ATP；另1个是丙酮酸激酶催化使磷酸烯醇式丙酮酸的高能磷酸键转移给ADP生成ATP。这两步反应的共同点是底物分子都具有高能键。

2.C

【解析】葡萄糖→丙酮酸→乙酰辅酶A→CO2+H2O。此过程在只能有线粒体的细胞中进行，并且必须要有氧气供应。糖的有氧氧化是机体获得ATP的主要途径，1分子葡萄糖彻底氧化为二氧化碳和水可合成30或32分子ATP（过去的理论值为36或38分子ATP）。

3.C

【解析】糖酵解途径中大多数反应是可逆的，但有3个反应基本上不可逆，分别由己糖激酶（或葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶催化，是糖酵解途径流量的3个调节点，所以被称为关键酶。

4.D

【解析】在空腹或者饥饿时候，肝糖原分解产生的葡萄糖只能维持8~12小时，此后机体完全依靠糖异生途径维持血糖。

5.C

【解析】葡萄糖进入细胞后发生磷酸化反应，生成6-磷酸葡萄糖。磷酸化后的葡萄糖不能自由通过细胞膜而溢出细胞。催化此反应的是己糖激酶，需要Mg2+。哺乳动物体内发现有4种己糖激酶同工酶（Ⅰ至Ⅳ型）。肝细胞中存在的是Ⅳ型，称为葡糖激酶。它对葡萄糖的亲和力很低，Km值为10mmol/L左右，而其他己糖激酶Km值在0.1mmol/L左右。此酶的另一个特点是受激素调控。这些特性使葡糖激酶在维持血糖水平和糖代谢中起着重要的生理作用。己糖激酶专一性不强，受葡萄糖-6-磷酸和ADP的抑制，葡萄糖激酶只作用于葡萄糖，对葡萄糖的Km大，不受葡萄糖-6-磷酸抑制。己糖激酶Km小，亲和性强，只有葡萄糖浓度很高时后者才起作用。

第五节　生物氧化

1.B

【解析】生物氧化泛指物质在生物体内的氧化，但主要是指营养物质（糖、脂类及蛋白质等）在生物体内彻底氧化分解，最终产生CO2和H2O并逐步释放能量的过程。由于生物氧化在组织细胞内进行，并表现为组织细胞消耗O2及产生CO2，故又称为细胞呼吸。

2.A

【解析】A选项说法太绝对了，毕竟有些反应是不需要耗能的。

3.D

【解析】来自细胞质中的NADH的电子交给电子传递链的机制是借助穿梭往返系统。真核微生物细胞可以借助于代谢物的穿梭往返，间接地将还原当量送入线粒体。穿梭往返有跨线粒体外膜的和跨线粒体内膜的。分述如下：①借助于跨线粒体内膜的“苹果酸-天冬氨酸”穿梭往返，间接地将还原当量送入线粒体。这种“穿梭往返”的效果相当于NADH跨过线粒体内膜，最终把电子在线粒体内膜内侧交给电子传递链。此过程靠NADH在细胞质与线粒体中浓度之差来驱动，不消耗ATP。通过该穿梭，一对氢原子可产生3分子ATP。②α-磷酸甘油穿梭：通过该穿梭，一对氢原子只能产生2分子ATP。③苹果酸-天冬氨酸穿梭。

4.D

【解析】影响氧化磷酸化的因素有：①ATP/ADP值是影响氧化磷酸化最重要的因素：机体利用ATP增多时，ADP浓度增高，转运入线粒体后，使氧化磷酸化速度加快；反之，ADP不足，氧化磷酸化速度减慢。②甲状腺激素：甲状腺激素可诱导细胞膜上Na+，K+-ATP酶的生成，使ATP加速分解为ADP和Pi，促进氧化磷酸化反应。③抑制剂：电子传递抑制剂、解偶联剂、ATP合酶抑制剂。

5.C

【解析】ATP是人体的直接供能形式，而磷酸胍类高能磷酸键化合物（磷酸肌酸）是能量储存形式，当肌肉收缩需要能量时，磷酸肌酸分解放能，以供ADP磷酸化生成ATP。体育运动消耗大量ATP时，大量的ATP转变为ADP，故ATP/ADP值下降，此时机体呼吸加快，以满足供氧需求。

第六节　脂类代谢

1.C

【解析】肝合成的脂肪酸以极低密度脂蛋白（VLDL）的形式运出肝外，其中甘油磷脂是合成VLDL的主要成分。如果食物中缺乏必需脂肪酸、胆碱、蛋氨酸、维生素B12、叶酸等营养素，肝合成甘油磷脂就会减少，使VLDL合成障碍，导致脂肪运出障碍，在肝细胞堆积，形成脂肪肝。

2.E

【解析】脂肪酸β氧化中需要CoA、肉碱、FAD和NAD，不需要辅助因子NADP+。

3.B

【解析】脂酰CoA在线粒体基质中进入β氧化要经过四步反应，即脱氢、加水、再脱氢和硫解，生成1分子乙酰CoA和1个少2个碳的新的脂酰CoA。

4.D

【解析】FA是游离脂肪酸，游离脂肪酸属于脂类，它是脂溶性的物质，不溶于水，也就是说不用于血液。所以它的代谢必须需要一种载体，它与白蛋白结合，结合后就可以溶于血液，进入肝脏进行代谢。

第七节　氨基酸代谢

1.B

【解析】凡生长旺盛的组织，如胎肝、再生肝、生长激素作用的细胞及癌肿中，多胺的合成和分泌都明显增加。多胺可在尿中排出，尿中多胺主要是腐胺和精胺，精胺含量很少。它们分子中都带有两个碱性的氨基。

2.E

【解析】白化病是由于先天性缺乏酪氨酸酶，或酪氨酸酶功能减退，黑色素合成发生障碍所导致的遗传性白斑病。

3.B(https://www.daowen.com)

【解析】氨在体内的主要去路是在肾脏生成无毒的尿素让后由肾脏排泄，这是机体对氨的一种解毒方式。

4.A

【解析】血清非蛋白氮（NPN）包括尿素、尿酸、肌酐、氨基酸、胍类、胺类及吲哚等含氮物质中的氮。正常人血中NPN为25～30mg/dL；其中尿素氮为10～15mg/dL，尿酸为3～5mg/dL，肌酐为0.9～1.8mg/dL。

5.B

【解析】糖和脂肪都不可以变成蛋白质。但蛋白质可变为糖，供机体消耗。

6.E

【解析】必需氨基酸：人体（或其他脊椎动物）必不可少，而机体内又不有合成的，必须从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。必需氨基酸共有8种：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。

7.A　　8.C

【解析】氨的转运，主要是通过丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺的生成及分解来实现的。氨与CO2可在氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（关键酶）的催化下合成氨基甲酰磷酸，氨基甲酰磷酸与鸟氨酸缩合成瓜氨酸，瓜氨酸由氨酸代琥珀酸合成酶（关键酶）催化，与冬氨酸生成精氨酸代琥珀酸，再裂解成精氨酸和延胡索酸，精氨酸水解生成尿素。

9.D　　10.C　　11.B　　12.E

【解析】叶酸参与的“一碳单位”代谢过程是体内重要的代谢过程之一。参与氧化脱氨的维生素是维生素PP。参与转氨基的维生素是维生素B6。参与辅酶A组成的维生素是泛酸。

第八节　核苷酸代谢

1.C

【解析】体内从头合成嘌呤核苷酸的原料包括磷酸核糖、天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、CO2和一碳单位等。

2.C

【解析】嘌呤核苷酸分解代谢最后生成尿酸。尿酸在体内含量过高形成痛风症，患者出现关节炎、尿路结石及肾疾病。

3.A

【解析】可干扰或阻断核苷酸及核酸合成，从而抑制肿瘤细胞的生长，临床上用作抗肿瘤药物。如6-巯基嘌呤、8-氮杂鸟嘌呤等。

4.A

【解析】由于四氢叶酸是在体内合成嘌呤核苷酸和嘧啶脱氧核苷酸的重要辅酶，甲氨蝶呤作为一种叶酸还原酶抑制剂，主要抑制二氢叶酸还原酶而使二氢叶酸不能被还原成具有生理活性的四氢叶酸，从而使嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的生物合成过程中一碳基团的转移作用受阻，导致DNA的生物合成明显受到抑制。此外，甲氨蝶呤也有对胸腺核苷酸合成酶的抑制作用，但抑制RNA与蛋白质合成的作用则较弱。甲氨蝶呤主要作用于细胞周期的S期，属细胞周期特异性药物，对G1/S期的细胞也有延缓作用，对G1期细胞的作用较弱。

第九节　遗传信息的传递

1.E

【解析】遗传信息的传递包括：①DNA的生物合成（复制）；②RNA的生物合成（转录）；蛋白质的生物合成（翻译）。

2.A

【解析】基因是编码生物活性产物的DNA功能片段，这些产物主要是蛋白质和各种RNA。

3.C

【解析】RNA指导的DNA合成即反转录合成，是以RNA为模板，合成与RNA序列相对应的DNA分子。反转录合成主要存在于RNA病毒。

4.D

【解析】RNA在蛋白质合成中具有非常重要的作用。mRNA是合成蛋白质的模板，内含有遗传密码，每3个相邻的核苷酸就称为一个密码子。tRNA是搬运氨基酸的工具，其反密码环上含有反密码子，与密码按碱基互补（A-U、G-C）的原则配对，密码与反密码方向相反，如：反密码子5′-UAG-3′，而密码子5′-CUA-3′将携带的氨基酸对号入座。rRNA是核蛋白体，是合成蛋白质的工厂。

第十节　蛋白质的生物合成

1.B

【解析】氨基酰-tRNA合成酶又称为氨基酸活化酶。其作用是在ATP的参与下，催化氨基酸的活化并且与对应tRNA结合生成相应氨基酰-tRNA。此酶位于胞液，具有绝对特异性，每一种酶只催化一种特定的氨基酸与相应的tRNA结合。

2.B

【解析】限制性内切核酸酶，又称限制性内切酶，是一种DNA内切酶，识别特异DNA序列，并在识别序列内或其附近切开双链DNA。切割DNA产生的缺口可以是平端（在同一水平切开双链），也可以是黏性末端（在不同水平、交错切开双链），视酶不同而定。产生黏性末端的酶切割DNA尽管位置交错，但不能视为切割单链，也不是切开错配的DNA。

3.C

【解析】遗传密码的特点有方向性、连续性、简并性、通用性、摆动性。

4.D

【解析】蛋白质一级结构：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。这个序列是由蛋白质合成时，mRNA分子中单核苷酸的排列顺序决定的。

5.E

【解析】遗传密码是三个碱基组成不重叠的三联密码子，并且一个三联密码子决定一种氨基酸。现已知道组成蛋白质的氨基酸只有20种，而由四种碱基组成的三联密码子有64种之多。本文用起始密码子AUG的三联数字来推导20种氨基酸一一对应的遗传密码（一种氨基酸可有多个密码子）。

6.B

【解析】每一种游离氨基酸在掺入肽链以前必须活化并与专一的tRNA相连，然后由tRNA负责将它带到核糖体上的特定位点（A位点上）并添加到新生肽链的C末端。不是B中所述的共价键。

第十一节　基因表达调控

1.B

【解析】启动子是指RNA聚合酶识别、结合和开始转录的一段DNA序列。

2.C

【解析】操纵子：原核生物基因表达的协调单位，包括结构基因、调节基因及由调节基因产物所识别的控制序列（启动子、操纵基因）。调节子：受一种一种调节蛋白所控制的几个操纵子系统，这些操纵子通常都属于同一个代谢途径或与同一种功能有关。综合性调节子：一种调节蛋白控制几个不同代谢途径的操纵子，如环腺苷酸受体蛋白（CRP）（cAMP-CRP）对各种分解代谢和合成代谢的调控系统。

3.A

【解析】存在于基因旁侧序列中能影响基因表达的序列。顺式作用元件包括启动子、增强子、调控序列和可诱导元件等，它们的作用是参与基因表达的调控。

4.B　　5.A

【解析】反式作用因子：由某一基因表达产生的蛋白质因子，通过与另一基因的特异的顺式作用元件相互作用，调节其表达。转录调节因子分为基本转录因子和特异转录因子。①基本转录因子是RNA聚合酶结合启动子所必需的一组蛋白因子,决定三种RNA转录的类别。②特异转录因子为个别基因转录所必需,决定该基因的时间、空间特异性表达。转录激活因子如增强子结合蛋白(EBP)，转录抑制因子如沉默子结合蛋白。TATA框（TATA box）。TATA框的位置不像原核生物上游-35区和-10区那样典型。某些真核生物或某些基因也可以没有TATA框。不同物种、不同细胞或不同的基因，可以有不同的上游DNA序列，但都可统称为顺式作用元件。

第十二节　信号转导

1.D

【解析】位于细胞质膜上的酪氨酸蛋白激酶称为受体型酪氨酸蛋白激酶受体，包括胰岛素受体、表皮生长因子受体及某些原癌基因编码的受体。

第十三节　重组DNA技术

1.C

【解析】限制性核酸内切酶是一类能识别双链DNA分子中特殊核苷酸序列并在该位点上切割DNA的酶。这些位点称为识别序列。限制性核酸内切酶可将DNA切成长度不同的片段，这依赖于酶识别位点在该DNA分子中重复的次数。

第十四节　癌基因与抑癌基因

1.D

【解析】癌基因是指能在体外引起细胞转化，在体内诱发肿瘤的基因。它是细胞本身遗传物质的组成部分，人们将这类存在于生物正常细胞基因组中的癌基因称为原癌基因，或细胞癌基因。正常情况下处于静止或低表达状态。病毒癌基因是一类存在于肿瘤病毒（大多数是反转录病毒）中的，能使靶细胞发生恶性转化的基因。

2.B

【解析】癌基因表达产物有四类：①生长因子及其类似物；②生长因子受体；③转录因子；④细胞内信号传导体，包括酪氨酸蛋白激酶。

第十五节　血液生化

1.B

【解析】合成血红素的原料是琥珀酰CoA、甘氨酸、Fe2+。合成的部位主要在骨髓的幼红细胞和网织红细胞，反应起始和终末阶段在线粒体，中间阶段在胞质内进行。过程分4个阶段：①δ-氨基-γ-酮戊酸（ALA）的生成，关键酶为ALA合酶。②胆色素原的合成。③尿卟啉原Ⅲ与粪卟啉原Ⅲ的合成。④血红素的合成。

2.D

【解析】由肾合成和分泌的促红细胞生成素可诱导ALA合酶的合成，促进血红素合成。

第十六节　肝胆生化

1.E

【解析】当胆红素-白蛋白复合体随血液运输到肝时，胆红素与白蛋白分离，被摄入细胞内，在胞质中与Y蛋白或Z蛋白两种配体蛋白结合，被转移至内质网在胆红素-尿苷二磷酸葡萄糖醛酸基转移酶（UGT）的催化下，由尿苷二磷酸葡萄糖醛酸（UDPGA）作为葡萄糖醛酸的供体，生成葡萄糖醛酸胆红素，又称结合胆红素。

2.E

【解析】结合胆红素随胆汁排入肠道后，在肠道细菌的作用下，脱去葡萄糖醛酸基，游离出胆红素。再逐步加氢还原生成无色的尿（粪）胆素原。大部分胆素原在肠道下段被空气氧化成黄褐色的胆素（称粪胆素），成为粪便的主要颜色。

3.A

【解析】在肝细胞微粒体和胞液中，胆固醇在7α-羟化酶催化下，生成7α-羟胆固醇，再经氧化、还原、羟化、侧链氧化及断裂等多步酶促反应生成游离型胆汁酸，主要有胆酸和鹅脱氧胆酸。胆酸或鹅脱氧胆酸可分别与牛磺酸或甘氨酸结合形成甘氨胆酸、牛磺胆酸、甘氨鹅脱氧胆酸、牛磺鹅脱氧胆酸，称为结合型初级胆汁酸。

4.A

【解析】结合胆红素的特点：极性强，溶于水，易溶于胆汁随粪便排出；不易透过细胞膜，因而毒性降低；分子小，可被肾小球滤过，在尿中出现；能与重氮试剂直接迅速起反应，生成紫红色偶氮化合物，所以又被称为直接胆红素。

5.B　　6.D　　7.D　　8.E

【解析】游离的胆红素难溶于水，进入血液后与白蛋白结合，生成胆红素-白蛋白复合物而运输称为未结合胆红素；未结合胆红素随血液进入肝细胞，与其中的Y蛋白和Z蛋白结合，被运往内质网进一步进行转化；运至内质网的胆红素与二磷酸尿苷葡萄糖醛酸结合，称为结合胆红素，即可随胆汁排至肠道；结合胆红素在肠道细菌的作用下，脱去葡萄糖醛酸，还原为无色的胆素原；肠道中10%～20%的胆素原被肠道黏膜重吸收，经门静脉回肝，其中大部分又被肝细胞摄取，再次随胆汁进入肠道，形成了胆素原的肠肝循环。

第十七节　维生素

1.B

【解析】辅酶类维生素多指B族维生素，焦磷酸硫胺素（TPP）含有维生素B1；黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）含有维生素B2；烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）含有维生素PP；磷酸吡哆醛含有维生素B6；辅酶A（CoA）含有反酸；四氢叶酸（FH4）含有叶酸等。细胞色素C为一类以铁卟啉（或血红素）作为辅基的电子传递体，不是维生素。

2.E

【解析】维生素B2又称核黄素，其活性形式是黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）。是体内氧化还原酶的辅基，起递氢作用。