一、血红蛋白

1.血红蛋白（hemoglobin，Hb）的基本结构Hb由珠蛋白和血红素组成，相对分子质量为64 000～67 000，平均为64 500。珠蛋白由4条多肽链组成，这些肽链有α、β、γ和δ4种类型，每条肽链约含140个氨基酸残基。成人Hb由2条α链和2条β链组成，表达式为α2β2（图8-4～图8-6），每条α链和β链各有141和146个氨基酸残基，血红素分别附在第87和92位组氨酸残基上。每条肽链与1个血红素形成1个Hb单体，Hb是由4个单体构成的四聚体。血红素是由4个杂环吡咯形成的原卟啉和1个二价亚铁离子（Fe2+）组成的复合物，亦称亚铁血红素（图8-5）。

图8-4　血红蛋白的立体结构模型

2.Hb的空间结构和氧合功能 血红素基团中心的Fe2+与多肽链上的2个氨基酸相连，其中1个组氨酸与Fe2+的连接比较疏松，可与O2分子形成氧合血红蛋白（HbO2）；珠蛋白或血红素本身都不能携带O2，只有当两者结合形成特定的空间结构时才能进行氧合（图8-6）。每条肽链有1个血红素，血红素中有1个能与O2结合的Fe2+，因此1个Hb可以与4个O2结合，即1 mol Hb能与4 mol的O2结合（图8-6）。1 mol气体占据的空间为22 400 mL（STPD），1 mol Hb为64 500 g，因此每克Hb能携氧容积为：

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图8-5　血红蛋白的基本分子式

图8-6　血红蛋白的化学结构

或Hb 携氧量= （4×22 400）／64 500=1.39（mL／g）。