二、体温
第十五章 新陈代谢
学习目标
知识目标
掌握：核酸、蛋白质、酶等生物大分子的结构与功能。
熟悉：糖、脂类及氨基酸代谢与调节及其在生命活动中的作用；能量代谢与体温的调节。
了解：物质代谢异常与临床疾病的关系；维生素的功能和缺乏症。
技能目标
熟悉生物化学基本实验技术及生化检验项目检测的临床意义等。
情景与思考
情景
机体与所在环境的物质交换，即新陈代谢。新陈代谢是生命活动的基础。机体不断从外界环境中摄取营养物质，为生命活动提供物质和能量，同时又不断地将代谢产物排出体外。如果营养物质不足、过多或比例不当，都能引起相应疾病。那么我们每天从食物中摄取的糖、蛋白质和脂肪等对生命活动有哪些作用？通过本章节的学习一定会感受到生命的美好。
思考
1.组成机体的基本化学成分有哪些？
2.你听说过血糖、血脂吗？它们与临床有什么联系呢？
第一节 生命物质的结构与功能
构成生命的基本物质是由多种无机化合物和有机化合物组成的。无机化合物主要有水和无机盐；有机化合物主要有蛋白质（包括酶、激素等）、脂类、糖类、核酸、维生素、肽类、氨基酸及衍生物等，这些物质组成人体的结构，并协同完成各种生命活动，缺一不可。
一、蛋白质
蛋白质是生命的物质基础，它是生物体的主要构成成分，几乎参与机体的一切生命活动，是生命活动的主要承担者。因此，没有蛋白质就没有生命。
（一）蛋白质的分子组成
1.蛋白质的元素组成 组成蛋白质的元素很多，主要有碳（C）、氢（H）、氧（O）、氮（N）、硫（S），此外有些蛋白质还含有少量的磷、铁、铜、锌、锰等元素。
各种蛋白质含氮量恒定，平均为16%，即1g氮相当于6.25 g蛋白质。生物组织中的氮元素大部分存在于蛋白质分子中，所以测定生物样品中蛋白质含量时，只要测出样品中的含氮量就可以通过下列公式计算出蛋白质含量。
100 g样品中蛋白质含量（g%）=每克样品的含氮克数×6.25×100
2.蛋白质的基本组成单位——氨基酸（AA）不同种类的蛋白质经酸、碱或蛋白水解酶作用后，最终的水解产物都是氨基酸。因此，氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
组成蛋白质的氨基酸有20种，并且各种氨基酸分子在结构上具有共同的特点。蛋白质水解得到的氨基酸都是α-氨基酸，即在连接羧基的α-碳原子上还连接一个氨基，故称α-氨基酸。α-氨基酸可以用结构通式表示（图15-1-1）。
图15-1-1 α-氨基酸分子结构通式
每种氨基酸分子至少含有一个氨基（—NH2）和一个羧基（—COOH），并且都连接在同一个碳原子（α-碳原子）上。不同氨基酸的差异主要在于侧链（R基），根据侧链的不同，将氨基酸分为4类，即非极性氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸。
（二）蛋白质的分子结构和功能
1.蛋白质的分子结构 蛋白质是由许多个氨基酸分子互相连接而成的。氨基酸分子互相结合的方式是：一个氨基酸分子的α-羧基和另一个氨基酸分子的α-氨基相连接，同时脱去一分子的水，这种结合方式叫做脱水缩合。通常将一个氨基酸的α-羧基（-COOH）与另一氨基酸的α-氨基（-NH2）脱水缩合而成的化学键称肽键（图15-1-2）。氨基酸之间通过肽键连接而构成的化合物称肽。由两个氨基酸形成的肽称二肽，由3个氨基酸形成的肽称三肽，以此类推，通常将10个以上氨基酸形成的肽称多肽。多肽呈链状结构，又称多肽链。
图15-1-2 肽键的结构
蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序是蛋白质的一级结构（基本结构），多肽链自身经过螺旋、折叠、盘曲等形成特定的空间结构（包括二级、三级、四级结构）（高级结构）。蛋白质分子必须具有特定的空间结构才有活性（功能）。
2.蛋白质的结构与功能的关系 通过大量蛋白质的结构与功能的相关性研究，发现具有不同生物学功能的蛋白质含有不同的一级结构。同样，从大量人类遗传性疾病的基因与相关蛋白质的分析结果，获知这些疾病的病因可以是基因点突变引起的1个氨基酸的改变，也可以是基因大片段碱基缺失导致大片段肽段的缺失，这说明蛋白质一级结构的变化，可导致其功能的改变。例如，镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，患者的血红蛋白形成线状大分子，携氧能力降低，红细胞由正常的双凹圆盘状变为镰刀状，容易发生溶血。这种由遗传物质（DNA）异常导致蛋白质的一级结构改变而引起其生物学功能改变的遗传性疾病，称分子病。
蛋白质分子空间结构及其性质与生理功能的关系也十分密切。有些情况下，尽管一级结构不变，蛋白质折叠发生错误、空间构象发生改变，仍可影响其功能，严重时导致疾病的发生。例如，某些蛋白质错误折叠后，互相聚积，形成淀粉样沉淀，产生毒性而致病，这类疾病称蛋白质构象病，如阿尔茨海默病（老年痴呆）、牛脑海绵状病（疯牛病）等。
（三）蛋白质的变性作用
蛋白质分子的空间结构具有相对的不稳定性，在某些理化因素（高温、高压、紫外线、X线、γ射线、超声波、强酸、强碱、各种消毒制剂、重金属离子等）的作用下，空间结构被破坏，导致某些理化性质改变和生物学活性丧失，这种现象称蛋白质变性。
蛋白质变性在临床上应用广泛。例如，对于血液、白蛋白、球蛋白等血制品和胰岛素、干扰素等生物制品，要冷藏保管，以免蛋白质变性，否则不但失去其治疗功能，还危害患者的健康。而对于一些医疗器件、患者用品、病房等采用高温、高压、紫外线、消毒制剂的目的是使细菌蛋白质变性而失去活性，防止交叉感染。
（四）蛋白质的分类
1.按蛋白质分子组成成分 分为单纯蛋白质和结合蛋白质2类。单纯蛋白质是完全由氨基酸组成的蛋白质，如白蛋白、球蛋白等。结合蛋白质由蛋白质和非蛋白质（又称辅基）2部分组成，如糖蛋白、脂蛋白、核蛋白等。
2.根据蛋白质分子形状 可分为球状蛋白质和纤维状蛋白质2类。球状蛋白质有胰岛素、血红蛋免疫球蛋白等。纤维状蛋白质有角蛋白、胶原蛋白等。
3.根据蛋白质功能 可分为活性蛋白和非活性蛋白2类。活性蛋白有酶、蛋白质激素等。非活性蛋白有角蛋白、胶原蛋白等。
二、核酸
核酸是重要的生物大分子，最初从细胞核中分离出来，呈酸性，故被称为核酸。核酸担负着生命信息的储存与传递的功能，是生物体遗传的物质基础。
（一）核酸的分子组成
1.核酸的元素组成 组成核酸的元素有C、H、O、N、P等，磷元素是核酸的特征性元素，且含量比较恒定，占9%～10%，可作为核酸定量的依据。
2.核酸的基本组成成分 核酸完全水解后产生嘌呤和嘧啶、戊糖（即五碳糖，包括核糖和脱氧核糖）和磷酸的混合物。所以核酸的基本成分是含氮碱基、戊糖和磷酸。碱基分为嘌呤和嘧啶两类，前者主要指腺嘌呤（A）和鸟嘌呤（G），脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）中均含有这两种碱基。后者主要指胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T）和尿嘧啶（U）。戊糖有脱氧核糖和核糖两种。RNA和DNA的组成成分见表15-1-1。
表15-1-1 核酸的基本组成成分
（二）核酸的基本组成单位——核苷酸
戊糖与碱基构成的化合物称核苷，核苷中的戊糖再与磷酸以磷酸酯键构成的化合物称核苷酸（图15-1-3）。核苷酸是核酸的基本组成单位。RNA和DNA的基本组成单位见表15-1-2。
表15-1-2 核酸的基本组成单位
图15-1-3 核苷酸组成
（三）核酸的种类、结构和功能
根据所含戊糖的不同，将核酸分为两大类，即DNA和RNA。
1.DNA的结构与功能 组成DNA的基本单位是4种脱氧核苷酸。脱氧核苷酸以磷酸二酯键连接形成脱氧多核苷酸链，DNA分子是由两条平行且方向相反的脱氧核苷酸链围绕同一中心轴右手螺旋而成的双螺旋结构（图15-1-4）。DNA主要存在于细胞核，其功能是贮存遗传信息。
图15-1-4 DNA双螺旋结构
2.RNA的结构与功能 RNA通常以单链形式存在。细胞中的RNA种类、功能很多。与蛋白质生物合成相关的RNA主要有3种：①信使核糖核酸（mRNA），转录DNA的遗传信息，作为蛋白质合成的模板。②转运核糖核酸（tRNA），转运氨基酸。③核糖体核糖核酸（rRNA），构成核糖体，作为蛋白质合成的场所。RNA主要存在于细胞质，参与遗传信息的传递和表达。
（四）体内重要的游离核苷酸——多磷酸核苷酸
多磷酸核苷酸是指含两个以上磷酸基的核苷酸。只带一个磷酸基的核苷酸，称核苷一磷酸，在一定条件下，核苷一磷酸可以再与磷酸脱水（又称磷酸化）形成核苷二磷酸、核苷三磷酸，如AMP磷酸化生成ADP，再进一步磷酸化生成ATP（图15-1-5）。
图15-1-5 ATP分子结构式
ATP分子结构中含有两个高能磷酸键，习惯上以“～”表示，即指ATP水解时β、γ磷酸酯键断裂能释放的能量多达30.54 kJ/mol。含这种高能键的化合物称高能化合物。ATP不仅是核酸合成的原料，更是体内最重要的能量载体，可储存、传递化学能。其他的GTP、CTP、UTP等也是高能磷酸化合物。
三、酶
酶是体内最主要的催化剂，是由活细胞产生的在体内、外都具有催化功能的蛋白质，也称生物催化剂。酶所具有的催化能力称酶活性或酶活力；酶失去催化能力称酶失活；酶所催化的反应称酶促反应；反应中被酶作用的物质称底物（P），生成的物质称产物（S）。
核酶是具有催化作用的RNA分子，也是一类生物催化剂。
（一）酶促反应的特点
酶促反应具有一系列区别于体外催化剂的重要特点。
1.高度专一性（特异性）酶对其所作用的底物具有严格的选择性，即一种酶只能作用于一种或一类底物，并产生一定的产物，酶的这种特性称酶的专一性或酶的特异性。例如，脲酶只能水解尿素，使其分解为二氧化碳和氨。
2.高度的催化速率 酶是高效生物催化剂，比一般催化剂的效率高107～1013倍。例如，蔗糖酶催化蔗糖水解的速率是H+催化作用的2.5×1012倍。
3.高度的不稳定性 酶的化学本质是蛋白质，酶促反应要求一定的pH、温度和压力等条件。凡能使蛋白质变性的各种理化因素如强酸、强碱、高温、紫外线等都可使酶蛋白变性，甚至导致酶失活。
4.酶活性的可调节性 有些酶的催化活性可受许多因素影响，除受到代谢物、产物浓度的调节外，还接受激素和神经体液通过第二信使对酶活力进行调节，从而精确调节物质代谢速度。
（二）酶的分子组成
按照酶的化学组成可分为单纯酶和结合酶两大类。
1.单纯酶 单纯由蛋白质构成的酶。其催化活性取决于蛋白质的结构。此类酶多属于水解酶，如胃蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。
2.结合酶 由蛋白质和非蛋白质两部分组成。前者称酶蛋白，后者称辅助因子。酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物又称全酶。单独存在的酶蛋白或辅助因子都没有酶活性，只有形成全酶后才具有催化活性。辅助因子包括金属离子、小分子有机化合物，如B族维生素。
根据辅助因子与酶蛋白结合的牢固程度不同，可将其分为辅酶与辅基两类。与酶蛋白结合疏松的称辅酶，如NAD+（辅酶Ⅰ）、NADP+（辅酶Ⅱ）。与酶蛋白结合紧密的称辅基，如FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）等。一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合成一种特异的酶，但一种辅助因子可以与不同的酶蛋白结合，从而构成具有不同特异性的酶。
（三）酶的活性中心
酶分子中与酶活性密切相关的化学基团称酶的必需基团。酶的必需基团在空间结构上彼此靠近，形成一个能与底物特异性结合，并将底物转化为产物的特定空间结构区域，该区域称酶的活性中心或酶的活性部位。活性中心是酶发挥催化功能的结构基础，当酶活性中心受到某些理化因素作用而遭到破坏时，酶的活性也就丧失。酶活性中心决定酶的专一性和催化性，具有相同或相似的活性中心的酶，催化作用常相同或极为相似。
（四）酶原与酶原激活
某些酶在细胞内合成或初分泌时没有催化活性，这种无活性的酶的前体称酶原。酶原在一定条件下转变成有活性的酶的过程称酶原的激活。酶原激活的实质是酶活性中心形成或暴露的过程。例如，胰蛋白酶原进入小肠后，在肠激酶的作用下，于肽链N-端水解掉一个六肽，分子构象发生改变，形成了酶的活性中心，从而转变为有催化活性的胰蛋白酶。
酶原激活的生理学意义在于既可以保护自身组织不被细胞产生的蛋白水解酶进行自身消化，又可使酶原到达特定部位或环境后发挥其催化作用。
（五）影响酶促反应速度的因素
酶促反应速度指单位时间内底物的减少量或产物的生成量。用酶促反应速度的大小来代表酶活性。影响酶促反应速度的因素有底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂、抑制剂等。
1.底物浓度 在酶浓度和其他因素不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度的影响呈矩形双曲线。
2.酶浓度 底物浓度足够大时，在适当的反应条件下，酶的浓度越大，酶促反应的速度也越快，即酶促反应速度与酶的浓度成正比关系。
3.pH酶催化活性最大时的环境pH称酶的最适pH。最适pH不是酶的特征性常数，人体内各种酶的最适pH都不同，生物体内大多数酶的最适pH接近中性。少数特殊，如胃蛋白酶的最适pH为1.8，pH＞5.0时便失活。
4.温度 酶作用有一个最适合的温度，酶促反应最快时的环境温度称酶的最适温度。人体内大多数酶的最适温度接近于体温，为35～40℃。低温可使酶活性降低，但一般不使酶破坏，温度升高后，酶又可以恢复活性。临床上低温麻醉便是利用酶的这一性质以减慢组织细胞代谢速度，提高机体对氧和营养物质缺乏的耐受性。此外，在临床护理工作中，一般病房的温度保持在18～22℃。其中的一个原因使患者能在适宜的环境温度下，保持正常的体温，使体内的酶处于最适温度的内环境中，从而使新陈代谢保持正常水平。
5.激活剂 凡能提高酶活性的物质称酶的激活剂。例如，C1-能增强唾液淀粉酶的活性，Mg2+是一些激酶的激活剂。
6.抑制剂 凡能使酶活性下降但又不使其变性的物质称酶的抑制剂。根据抑制剂与酶结合的紧密程度不同，可分为不可逆性抑制和可逆性抑制。
（1）不可逆性抑制：这类抑制剂通常以共价键与酶不可逆地结合，使酶失活，不能用稀释、透析、超滤等简单方法除掉。
（2）可逆性抑制：这类抑制剂通常以非共价键与酶可逆地结合，因结合比较疏松，故可用透析、超滤等方法将抑制剂除去，使酶恢复活性。常见的可逆性抑制有竞争性抑制和非竞争性抑制。
（六）酶在临床上的应用
酶在医学领域中应用十分广泛，人体的许多疾病与酶活性的改变有关，血浆中酶活性改变对许多疾病的发生发展及预后的判断具有重要意义。
1.酶与疾病的发生 临床上有些疾病的发病机制是由酶的质和量的异常或酶活性受抑制所致的：①酶缺陷所致的疾病，多见于先天性或遗传性疾病（表15-1-3）。②酶活性异常所致的疾病，许多中毒性疾病实际上是体内某些酶活性被抑制所引起的。例如，有机磷农药抑制胆碱酯酶活性，一氧化碳抑制细胞色素氧化酶活性等，均可引起中毒。
表15-1-3 遗传性酶缺陷所致疾病
2.酶与疾病的诊断 当某些组织或器官发生疾病时，由于细胞的坏死和通透性增加或细胞增殖使酶的合成增加等，均可使某些细胞内酶溢入人的体液中。临床上通过测定血清、尿液等体液中酶活性的异常，来反映某些疾病的发生和发展，有利于临床诊断。如测定血和尿中淀粉酶的活性，可作为急性胰腺炎的诊断指标；测定血中丙氨酸氨基转移酶的活性，可判断肝细胞损伤的严重程度。
3.酶与疾病的治疗 近年来，酶在疾病治疗上的应用范围越来越广，逐渐被人们所认识，广泛受到重视，各种酶制剂在临床上的应用越来越普遍。例如：胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶等，用于帮助消化；胰蛋白酶、纤溶酶、溶菌酶、木瓜蛋白酶等用于外科扩创、化脓伤口的净化、炎症消除；尿激酶、链激酶、纤溶酶等用于防止血栓形成、促进血栓溶解等；天冬酰胺酶、谷氨酰胺酶用于抗肿瘤等。
拓展视野
夜盲症与维生素A
夜盲症俗称“鸡盲眼”。如果坐在黑暗中5分钟还看不见的话，可能患了夜盲症。人在黑暗中要看清物体需要依靠视网膜中的一种视色素，叫做视紫红质，而视紫红质的形成必须要有充足的维生素A。如果人体内缺乏维生素A，视紫红质的合成就会减少，合成速度也会减慢，因此导致眼睛对黑暗的适应能力降低。到了晚上天色昏暗时，就看不清东西，从明亮的室外进入光线很暗的电影院时，也不能像正常人一样很快就能看清室内的座椅。若有夜盲的症状，服用大量维生素A可在数小时内获得改善，但服用大量维生素A须医师指导，否则可能出现中毒现象。
四、维生素
维生素是维持生物正常生命过程所必需的一类小分子有机物，维生素日需量很少，但对维持健康十分重要。在体内不能合成或合成量不足，不能满足机体需要时，必须依赖食物供给。维生素在体内不氧化供能，也不能作为构成机体组织的成分，其主要功能是参与物质代谢与能量代谢的调节过程。各种维生素都有其独特的功能，长期缺乏任何一种维生素都会导致相应的疾病。
按溶解性不同，将维生素分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。脂溶性维生素包括维生素A、维生素D、维生素E、维生素K；水溶性维生素包括B族维生素（维生素B1、维生素B2、维生素PP、维生素B6、泛酸、生物素、叶酸、维生素B12）和维生素C。
（一）脂溶性维生素
脂溶性维生素不溶于水，而溶于脂类溶剂。在食物中与脂类共同存在，并随脂类一同吸收。当脂类吸收不良时，脂溶性维生素吸收也减少，甚至可引起缺乏症。摄入较多时可在肝脏储存，若长期过量摄入则可出现中毒反应。几种脂溶性维生素的来源、生理功能、缺乏症见表15-1-4。
表15-1-4 脂溶性维生素的名称、生理功能及缺乏症
（二）水溶性维生素
水溶性维生素易溶于水，吸收快，在体内储存很少，须及时补充，过量即随尿液排出，不会因积蓄而中毒。B族维生素在体内构成酶的辅酶或辅基而参与体内代谢。几种水溶性维生素的来源、生理功能、缺乏症见表15-1-5。
表15-1-5 水溶性维生素的名称、生理功能、缺乏症
（续表）
第二节 糖代谢
糖是人体最主要的供能物质，人体所需的能量50%～70%来自糖的氧化分解，这是糖最主要的生理功能。在人体内糖的主要形式是葡萄糖及糖原。葡萄糖是糖在血液中的运输形式；糖原包括肝糖原、肌糖原等，是糖在体内的储存形式。葡萄糖与糖原都能在体内氧化并提供能量。
食物中的糖主要是淀粉，它们在消化道中受消化酶的作用，大部分水解为葡萄糖，葡萄糖由小肠黏膜吸收后，经肝门静脉进入肝脏。其中一部分在肝脏进行代谢，一部分也可以通过肝静脉直接进入血液循环。葡萄糖在肝脏中可以合成糖原暂时储存，也可以氧化分解供给肝脏所需的能量，或转变成其他物质（如脂肪、某些氨基酸等）。在肝脏中合成的糖原，可以再分解成葡萄糖进入血液。血液中的葡萄糖（简称血糖）随血液循环输送到全身各组织细胞，在那里可以合成糖原储存，也可以直接氧化供能，或转变成其他物质（图15-2-1）。
综上所述，糖代谢主要是指体内葡萄糖的代谢。糖代谢的途径主要有糖的分解代谢、糖原的合成、分解和糖异生。
一、糖的分类、储存与动员
（一）糖的分类
根据糖类的水解情况，可以分为单糖、双糖和多糖3类。
1.单糖 单糖是不能水解的糖。常见的单糖有葡萄糖、果糖、核糖和脱氧核糖等。葡萄糖是体内最主要的单糖，主要起氧化供能作用。
2.双糖 双糖是水解后能够生成二分子单糖的糖。常见的双糖有蔗糖、乳糖和麦芽糖。
3.多糖 多糖是水解后能够生成多个分子单糖的糖，它是自然界中含量最多的糖类。在植物细胞中，最重要的多糖是淀粉和纤维素。
图15-2-1 糖代谢的一般概况
（二）糖的储存与动员
1.糖原的生成作用 糖原是由许多葡萄糖分子缩合而成的多糖，是储存糖的主要形式。体内由葡萄糖合成糖原的过程称糖原生成作用。糖原的生成是耗能过程。机体各组织能利用葡萄糖合成糖原，但各组织中糖原含量并不相同。肝脏和肌肉是储存糖原的主要器官，脑组织糖原储备非常少，必须不断地从血液中摄取葡萄糖来维持代谢的需要。
2.糖原分解作用 是指糖原分解为葡萄糖的过程。当体内血糖浓度过低时（空腹），肝糖原可水解为葡萄糖释放到血液中，供机体其他组织细胞利用。因此，肝脏和肌肉储存糖原的生理意义完全不同，肝糖原用以维持血糖浓度，供全身利用，而肌糖原是供给肌肉本身产生ATP，维持收缩功能。
3.糖异生作用 由非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程，称糖异生作用。可以进行糖异生的非糖物质有丙酮酸、乳酸、甘油、氨基酸等。肝脏是糖异生的主要器官，严重饥饿或酸中毒时肾脏也可进行。
糖异生的生理意义：①空腹、饥饿时维持血糖浓度。在不进食的情况下，肝糖原不到12h即消耗殆尽，此后机体主要靠糖异生维持血糖浓度的相对恒定。②有利于乳酸的利用。剧烈运动时，肌糖原酵解产生大量乳酸，经血液运至肝脏，通过糖异生转变为糖原或葡萄糖，从而防止乳酸增高引起酸中毒。
二、糖的氧化分解
糖在体内分解代谢主要有3条途径：①糖的无氧氧化（糖酵解）。②糖的有氧氧化。③在某些组织器官中糖可通过磷酸戊糖通路进行代谢。
（一）糖酵解和糖的有氧氧化
糖酵解和糖的有氧氧化都是由一系列酶催化的、连续的化学反应过程，它们在开始阶段的许多步骤是完全一样的，只是分解到丙酮酸以后，由于供氧的条件不同才有所区别。因此，可以将这两条途径合并在一起讨论。
1.基本过程 可以分为以下3个阶段（图15-2-2）。
图15-2-2 糖氧化分解及糖原合成过程
第一阶段：葡萄糖或糖原分解为丙酮酸，这是糖酵解和糖的有氧氧化共同经过的阶段。在细胞质中进行。其反应过程是：无论从葡萄糖或糖原开始，都必须先经磷酸化生成6-磷酸葡萄糖。1分子的6-磷酸葡萄糖经过多步反应生成2分子的丙酮酸。本阶段的反应过程在肝脏是可逆的，因为肝脏具有逆行过程的全部特异酶类。丙酮酸生成后进一步如何氧化分解决定于氧的供应情况，氧供应不足丙酮酸转化成乳酸，供氧充足丙酮酸进入第二阶段继续分解代谢。
第二阶段：丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰辅酶A，需要多种B族维生素作为辅酶成分参与这个阶段的反应。维生素B1缺乏时，此反应不能正常进行，导致组织中丙酮酸堆积。能量供应不足，严重者出现下肢沉重、手足皮肤麻木、心力衰竭等称脚气病。
第三阶段：乙酰辅酶A的氧化。由于本循环是从带有3个羧基的柠檬酸开始的，故称三羧酸循环。在线粒体内进行。其过程是：乙酰辅酶A与草酰乙酸结合生成柠檬酸，经过一连串的化学反应，途径α-酮戊二酸，最后重新生成草酰乙酸，开始新的循环。三羧酸循环是在许多酶的催化下，经过脱羧、脱氧反应完成的。脱羧产生CO2，脱下的氢在线粒体中呼吸链的作用下与氧反应生成水，同时产生ATP，每次循环将1分子的乙酰辅酶A中的乙酰基彻底氧化成CO2和水并释放大量的能量。
2.生理意义 ①糖酵解和糖的有氧氧化是机体在不同供氧条件下的两种供能方式。糖的有氧氧化产生的ATP多，是正常情况下机体获能的主要方式。糖酵解产生的ATP少，它是机体缺氧状态下获取能量的一种有效方式，如剧烈运动或紧张劳动时。糖酵解的最终产物是乳酸，某些疾病，因供氧不足，乳酸产生过多，可引起酸中毒。②糖酵解在正常情况下为一些细胞提供部分能量，如红细胞没有线粒体，糖酵解是提供能量的主要途径。此外，白细胞、皮肤、神经组织、睾丸、骨髓等代谢旺盛的组织在不缺氧的情况下，糖酵解也提供部分能量。
（二）磷酸戊糖途径
是指葡萄糖转变为5-磷酸核糖和NADPH的途径。是糖氧化分解的另一条重要途径。这条途径主要存在于肝脏、脂肪组织、泌乳期的乳腺、肾上腺皮质、红细胞等组织中。反应在胞质中进行。
磷酸戊糖途径的生理意义是：①为核酸的合成提供原料，5-磷酸核糖是核苷酸合成的原料。②为机体提供供氢体，NADPH参与机体多种代谢反应。
拓展视野
剧烈运动后会有肌肉酸痛的感觉
高强度的肌肉运动属于典型的无氧训练，会使肌肉酸痛，这是由于在无氧氧化过程中，糖原或葡萄糖分解为乳酸，同时释放能量合成ATP。乳酸在肌肉内大量堆积，会刺激肌肉中的化学感受器产生兴奋，兴奋传至大脑皮质，使人产生酸痛的感觉。同时，由于乳酸等物质的积聚，使肌肉内的渗透压增大，促使肌肉组织吸收较多的水分而产生局部肿胀，也会产生酸胀的感觉。乳酸通过血液循环进入肝脏转变为糖原，肌肉酸痛就会逐渐消失。为了避免或减轻肌肉酸痛现象，运动前要做好准备活动，锻炼应该循序渐进，运动后要做些放松肌肉的活动，促使血液循环通畅。
三、血糖
血液中的葡萄糖称血糖。血糖的含量是反映体内糖代谢状况的一项重要指标。正常情况下，血糖含量有一定的波动范围，正常人空腹时血糖浓度为3.89～6.11 mmol/L，进食后稍有升高，餐后2 h恢复正常。
当血糖浓度高于8.89～10.00 mmol/L，超过肾小管重吸收的能力，就可出现糖尿现象，通常将8.89～10.00 mmol/L的血糖浓度称肾糖阈。
（一）血糖的来源和去路
1.血糖的来源 ①血糖的根本来源是食物中的糖类物质。②肝糖原的分解，在不进食而血糖趋于降低时，肝糖原分解作用加强。③糖异生，当长期饥饿时，肝脏糖异生作用增强，因而血糖仍能继续维持在正常水平。
2.血糖的去路 ①血糖的主要去路是在组织器官中氧化供能。②在肝脏或肌细胞中合成糖原贮存。③转变成非糖物质，如脂肪、某些氨基酸或其他衍生物等。④血糖从尿中排出，但这不是一种正常的去路，只是在血糖浓度超过肾糖阈时，一部分糖从尿中排出，称尿糖。
（二）血糖浓度的调节
1.器官调节 调节血糖浓度的主要器官是肝脏。肝脏通过肝糖原的分解及糖异生作用或肝糖原的合成，升高或降低血糖浓度。当血糖浓度低时，肝糖原的分解及糖异生作用增强；而血糖浓度升高时，则糖原合成增加。
2.激素调节 调节血糖浓度的激素有两类：降低血糖浓度的激素为胰岛素，升高血糖的激素主要有胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生长激素、甲状腺激素等。
（三）血糖浓度异常
糖代谢途径的任何一个环节失调或某些酶活性异常都可引起糖代谢障碍、血糖浓度异常。
1.高血糖与糖尿病 空腹血糖浓度高于6.1 mmol/L，称高血糖。若血糖高于肾糖阈值时，超过了肾小管对糖的最大重吸收能力，会出现糖尿。引起高血糖的原因有多种，生理性的高血糖发生于如情绪激动、交感神经兴奋或一次性摄入大量葡萄糖等时，都可以引起血糖浓度暂时升高；病理情况下血糖增高常见于内分泌功能混乱，如糖尿病，是复杂的代谢性疾病，表现为持续高血糖和糖尿，特别是空腹血糖和耐糖曲线高于正常范围。常见的糖尿病有两型，1型为胰岛素依赖型，2型为非胰岛素依赖型，其病因和发病机制都不相同。慢性肾炎、肾病综合征等引起肾糖阈降低也可导致糖尿，但其血糖及耐糖曲线在正常范围内。
2.低血糖 空腹时血糖浓度低于3.0 mmol/L，称低血糖。血糖是脑细胞能量的主要来源。低血糖将影响脑的正常功能，患者会出现头晕、心悸、出冷汗等症状，严重时出现昏迷，称低血糖休克。引起低血糖常见的原因有过度饥饿、胰腺β细胞功能亢进、肝病变、糖原积累症、内分泌异常等。
第三节 脂类代谢
脂类是脂肪和类脂的总称，一般很难溶于水，易溶于有机溶剂。脂肪（三酰甘油）由一分子甘油和三分子脂肪酸组成，主要分布在皮下与腹腔脂肪组织中。主要的功能是储能和供能，人体每天所需能量的20%～30%是由脂肪氧化提供的；脂肪还有保护内脏器官和保温的作用。
类脂包括磷脂、胆固醇、胆固醇酯和糖脂等。类脂的主要功能是参与生物膜的构成，对维持细胞形态和细胞内外物质的转运具有重要作用。
一、脂肪的代谢
（一）脂肪的分解代谢
1.脂肪的水解 脂肪组织中贮存的脂肪，在脂肪酶的催化下逐步水解为脂肪酸和甘油，并释放入血液运往全身其他组织被利用，这个过程称脂肪的水解，亦称脂肪动员。水解过程如下。
2.甘油的代谢①甘油经血液循环运到肝、肾和小肠黏膜等组织细胞，氧化分解为CO2和H2O并释放能量。②也可经糖异生转变为葡萄糖和糖原。
3.脂肪酸的分解代谢①在O2供应充足的条件下，脂肪酸可分解为CO2和H2O，并产生大量能量供机体利用。②脂肪酸在代谢的过程中可产生中间物质酮体。
4.酮体的代谢
（1）酮体的生成：酮体是脂肪酸在肝脏进行正常分解代谢所生成的特殊中间产物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。
（2）酮体的氧化利用：肝脏是生成酮体的器官，但不能氧化酮体，需经血液循环输送到肝外组织。肾、心肌、脑、骨骼肌等组织中氧化利用酮体的酶类活性很高，可将乙酰乙酸和β-羟丁酸氧化产能，丙酮可随尿排出体外或直接从肺呼出。
（3）酮体代谢的生理意义：酮体是肝脏为肝外组织能源输出的重要形式。酮体分子很小，易溶于水，也易于透过血-脑屏障及肌肉毛细血管壁。在正常生理条件下，脑组织主要依靠血糖供能，不能直接摄取脂肪酸，却可以利用酮体。
正常人血中仅含有少量酮体，为0.03～0.5 mmol/L。在饥饿（糖供应不足）或糖尿病（糖利用障碍）时，由于脂肪水解和脂肪酸氧化增强，肝内酮体生成过多，超过肝外组织氧化利用的能力，可引起血中酮体增多，称酮血症。尿中酮体增多，称酮尿症。由于酮体中的乙酰乙酸和β-羟丁酸是有机酸，过多堆积会导致代谢性酸中毒。
（二）脂肪的合成代谢
人体许多组织都可以合成三酰甘油，但以肝脏和脂肪组织最为活跃。三酰甘油的合成主要在细胞液中，以脂酰辅酶A和α-磷酸甘油为原料合成。
α-磷酸甘油主要由糖代谢过程生成的磷酸丙糖转变而来。脂酰辅酶A来源于：①体内一部分现存脂肪酸可被激活转变成脂酰辅酶A。②以乙酰辅酶A为原料逐步缩合生成。乙酰辅酶A来源广泛，糖代谢和脂肪代谢都能产生，但主要来自糖。在细胞的内质网中α-磷酸甘油被脂酰辅酶A逐步酯化合成三酰甘油。
拓展视野
必需脂肪酸
必需脂肪酸都是一些含多个双键的不饱和脂肪酸，植物油与鱼油中含量较高。在菜肴烹饪过程中，由于温度过高易被氧化破坏。
近年来研究发现人脑组织中多不饱和脂肪酸含量丰富。必需脂肪酸的生理功能是：①促进儿童正常发育，增强学习记忆能力。②延缓老年人大脑衰老，防止阿尔茨海默病（老年痴呆），降低血浆胆固醇，防止动脉硬化和冠心病发生。因此，要适量增加必需脂肪酸的摄入量。
二、胆固醇的代谢
胆固醇在体内以游离型和酯型两种形式存在，人体胆固醇总量为每千克体重约2g。体内胆固醇除来自动物性食物外，主要由自身合成（称内源性胆固醇）。肝脏是合成胆固醇能力最强的器官，合成量约占全身合成总量的75%。乙酰辅酶A是合成胆固醇的基本原料。当肝细胞病变时，卵磷脂胆固醇酰基转移酶合成减少，血浆胆固醇的酯化作用减弱，血浆胆固醇的酯化程度降低，临床上可根据血清胆固醇酯的含量来推测肝脏的损害程度。
胆固醇在体内可转变为类固醇激素、胆汁酸和维生素D等物质，这些物质对于维持细胞的结构、正常的新陈代谢和生殖过程，起着重要的调节作用。
体内胆固醇排泄途径是：大部分在肝脏转变成胆汁酸盐形式，随胆汁排入肠道，排入肠道的胆汁酸盐大部分经肠黏膜重吸收，经肝门静脉返回肝脏，少部分可随粪便排出体外。
三、血脂
（一）血脂的概念
血浆中所含的脂类称血脂，包括三酰甘油、磷脂、胆固醇及胆固醇酯和游离脂肪酸。血脂含量仅占全身总脂的极少部分，并受膳食、年龄、性别、职业及代谢等诸多因素的影响，变动范围较大。空腹时血脂含量相对稳定，其含量可反应组织器官的代谢情况。正常人空腹12～14 h血脂含量的正常参考值见表15-3-1。
表15-3-1 正常人空腹时血脂含量
（二）血脂的来源与去路
1.血脂的来源 ①食物经肠道消化吸收入血。②体内由肝、脂肪组织等合成释放入血。
2.血脂的去路 ①进入组织细胞氧化供能。②贮存在脂库中。③构成细胞膜。④转变成其他物质。
（三）血浆脂蛋白的组成和分类
脂类不溶于水，必须与蛋白质结合形成血浆脂蛋白，才能被运输，故脂蛋白是脂类在血浆中的运输形式。
血浆脂蛋白由脂类和蛋白质两部分组成。脂类包括三酰甘油、磷脂、胆固醇及胆固醇酯。各种脂蛋白因所含脂类及蛋白质量的不同，其理化性质和生理功能也不相同。一般常用超速离心或电泳分离法进行分类。超速离心法按密度的大小将血浆脂蛋白分为高密度脂蛋白（HDL）、低密度脂蛋白（LDL）、极低密度脂蛋白（VLDL）和乳糜微粒（CM）；电泳分离法按电泳速度的快慢分为α脂蛋白、前β脂蛋白、β脂蛋白和乳糜微粒（表15-3-2）。
表15-3-2 血浆脂蛋白的分类、组成特点及生理功能
（四）脂类代谢紊乱
1.高脂血症 血脂高于正常范围即为高脂血症。高脂血症可分为原发性和继发性两类。原发性高脂血症是指原因不明或遗传性缺陷造成的高脂血症。继发性高脂血症是继发于其他疾病，如糖尿病、肾病、甲状腺功能减退等。
2.动脉粥样硬化 是心血管系统常见的疾病之一。经化学分析证实，动脉粥样硬化是血浆胆固醇增多而沉积在大、中动脉内膜上所致。如果同时伴有动脉壁损伤或胆固醇转运障碍，则易在动脉内膜形成脂斑层，继续发展即可使动脉管腔狭窄甚至阻塞。这些情况如发生在冠状动脉，则称冠状动脉硬化性心脏病，简称冠心病。高脂血症是动脉粥样硬化的危险因素，研究证实，血浆低密度脂蛋白和极低密度脂蛋白增高及高密度脂蛋白降低是动脉粥样硬化的关键因素。
3.脂肪肝 正常成人肝中脂类含量约占肝湿重的5%，其中以磷脂含量最多，约占3%，而三酰甘油约占2%。如果肝中脂类含量超过肝湿重10%，且主要是三酰甘油堆积，肝实质细胞脂肪化超过30%，即为脂肪肝。形成脂肪肝常见的原因是：①磷脂合成不足，引起极低密度脂蛋白合成障碍，致使肝细胞内的三酰甘油不能正常运出而导致含量增加。②肝细胞内三酰甘油的来源过多，如高脂、高糖饮食或大量酗酒。③肝功能障碍，影响极低密度脂蛋白的合成与释放。
第四节 氨基酸代谢
蛋白质的基本组成单位是氨基酸。体内蛋白质合成、分解和转变成其他物质都是以氨基酸为中心来进行的。所以氨基酸代谢是蛋白质分解代谢的中心内容。在体内蛋白质的更新和氨基酸的分解均需食物蛋白质来补充，故首先叙述蛋白质的营养作用。
一、蛋白质的营养作用
（一）蛋白质的生理作用
1.维持组织的生长、更新和修补 蛋白质是细胞的主要组成成分。人体各组织细胞的蛋白质经常不断地更新，成年人也必须每天摄入足量的蛋白质，才能维持组织更新。在组织受创伤时，则须摄入更多的蛋白质作为修补的原料。为保证儿童的健康成长，对生长发育期的儿童、孕妇提供足够量优质的蛋白质尤为重要。
2.参与重要的生理活动 体内重要的生理活动都是由蛋白质来完成的。例如：参与机体防御功能的抗体、催化代谢反应的酶、调节物质代谢和生理活动的某些激素和神经递质（有的是蛋白质或多肽类物质，有的是氨基酸转变的产物），此外，肌肉收缩、血液凝固、物质的运输等生理功能也是由蛋白质来实现的。因此，蛋白质是生命活动的重要物质基础。
3.供给能量 食物蛋白质也是能量的一种来源，每克蛋白质在体内氧化分解可产生17.9 kJ（4.3 kcal）能量。一般成人每天约有18%的能量来自蛋白质，但糖与脂肪可以代替蛋白质提供能量，故氧化供能是蛋白质的次要生理功能。
（二）食物蛋白质的需要量
人体必须经常补充足够质量的蛋白质才能维持正常的生理活动。人体对蛋白质的需要量是根据氮平衡试验来确定的。
氮平衡 体内蛋白质中氮的平均含量为16%，食物中的含氮物质主要是蛋白质，故通过测定食物中氮的含量可以推算出其中的蛋白质含量。蛋白质在体内代谢后产生的含氮物质主要经尿、粪、汗排出。因此，测定人体每天从食物摄入的氮含量和每天排泄物（包括尿、粪、汗等）中的氮含量，可评价蛋白质在体内的代谢情况。
（1）氮的总平衡：摄入氮=排出氮，见于正常成人。
（2）氮的正平衡：摄入氮＞排出氮，表示体内蛋白质的合成大于蛋白质的分解，见于儿童、孕妇及病后恢复期。
（3）氮的负平衡：摄入氮＜排出氮，常见于蛋白质摄入量不能满足需要时，如长期饥饿、消耗性疾病等。
氮平衡实验表明，成人每天最低分解蛋白质约20 g，考虑到食物蛋白质不能全部被吸收利用，故成年人每天补充30～50g食物蛋白质可以保持氮的总平衡。但从更好地维持代谢活跃状态和长期保持机体健康的观点来考虑，显然这个最低量是不够的。我国营养学会推荐的蛋白质营养标准成年人为80 g/d。蛋白质代谢为正氮平衡的人群，对蛋白质的需要量还要大些。
（三）必需氨基酸与蛋白质的营养价值
1.必需氨基酸 是指体内需要，但人体本身不能合成或合成速度不足以满足需要，必须由食物蛋白质提供的氨基酸，共有8种：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸。此外，组氨酸和精氨酸在婴幼儿和儿童时期因其体内合成量常不能满足生长发育的需要，也必须由食物提供，可称半必需氨基酸。
2.非必需氨基酸 是指体内需要，而人体本身可以合成，不必由食物供给的氨基酸，除上述8种必需氨基酸以外的其他组成蛋白质的氨基酸均为非必需氨基酸，共12种。
3.食物蛋白质营养价值的评价 蛋白质营养价值的高低取决于所含必需氨基酸的种类、数量和比例是否与人体所需要的蛋白质接近。越接近，其营养价值就越高。动、植物蛋白质之间比较，动物蛋白质中必需氨基酸的种类、比例更接近于人体，故营养价值比植物蛋白质高。
4.蛋白质的互补作用 若将几种营养价值较低的蛋白质混合食用，可使其所含必需氨基酸的成分相互补充，使得营养价值提高，称蛋白质的互补作用。这样可以增进膳食中蛋白质的营养效果。
二、氨基酸的一般代谢
（一）氨基酸的来源与去路
体内游离氨基酸分布在血液和组织中，构成氨基酸的代谢库。正常情况下，代谢库内氨基酸的来源与去路处于动态平衡。氨基酸在体内代谢情况见图15-4-1。代谢库中氨基酸的主要来源是食物蛋白质的消化吸收，最主要的去路是合成机体的组织蛋白。
图15-4-1 氨基酸在体内代谢概况
（二）氨基酸的脱氨基作用
氨基酸脱去氨基，形成α-酮酸的过程称脱氨基作用。它是氨基酸分解代谢的主要途径，全身各组织均可进行，肝脏和肾脏作用最强。体内脱氨基的方式有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基等，以联合脱氨基作用最重要。
1.氧化脱氨基作用 是氨基酸在氨基酸氧化酶的催化下脱氢氧化生成亚氨基酸，再水解成α-酮酸和游离氨的过程。
上述反应是可逆的，是体内α-酮酸生成非必需氨基酸的方式之一。组织中存在多种氨基酸氧化酶，其中以L-谷氨酸脱氢酶最为重要。此酶在体内普遍存在，活性强，特异性高。
2.转氨基作用 是指α-氨基酸的氨基通过氨基转移酶（又称转氨酶）的催化，转移到α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，而原来的α-氨基酸则转变成相应的α-酮酸。此反应可逆，是体内合成非必需氨基酸的又一种方法。
氨基转移酶主要存在于细胞内，而正常血清中活性很低。当某种原因使细胞膜的通透性增高或组织损坏、细胞破裂时，则转移酶可大量释放入血液，造成血清中氨基转移酶活性明显升高。例如，急性肝炎患者血清丙氨酸氨基转移酶（ALT）（又称谷丙转氨酶，GPT）活性显著升高；心肌梗死患者血清天冬氨酸氨基转移酶（AST）（又称谷草转氨酶，GOT）明显上升。
3.联合脱氨基作用 上述转氨基作用虽然是体内普遍存在的一种脱氨基方式，但它仅仅是将氨基转移到α-酮酸分子上生成另一分子氨基酸，从整体上看，氨基并未脱去。而氧化脱氨基作用仅限于L-谷氨酸，其他氨基酸并不能直接经这一途径脱去氨基。事实上，体内绝大多数氨基酸的脱氨基作用是上述两种方式联合的结果，即氨基酸先与α-酮戊二酸经转氨基作用生成相应的酮酸及谷氨酸，谷氨酸又通过L-谷氨酸氧化脱氨基作用重新生成α-酮戊二酸，同时释放氨，这种转氨基作用和谷氨酸氧化脱氨基作用偶联的过程，称联合脱氨基作用。这是体内主要的脱氨基方式，反应可逆，也是体内合成非必需氨基酸的重要途径（图15-4-2）。
图15-4-2 氨基酸联合脱氨基作用
（三）血液中氨的来源与去路
氨有毒，且能渗透进细胞膜与血-脑屏障，对细胞尤其是中枢神经系统来说是有害物质，故氨在体内不能积聚，必须加以处理。通常情况下，细胞内氨浓度很低。正常人血氨浓度＜0.1 mg/100 ml。严重肝病时，可引起血氨浓度升高，是导致肝昏迷的主要原因。氨既是有毒的废物，又是生物合成某些含氮物质所需的氮源，在体内氨的来源与去路保持动态平衡。
1.体内氨的来源 体内氨主要来自3个方面：各组织氨基酸脱下的氨（最主要的来源）、肾小管上皮细胞中谷氨酰胺水解产生的氨以及肠道吸收的氨。
（1）体内各组织中氨基酸的脱氨作用：氨基酸经脱氨基后产生氨和α-酮酸。此外，氨基酸脱羧基后所产生的胺，经胺氧化酶作用，也可分解产生氨。
（2）肾脏产生的氨：肾小管上皮细胞中的谷氨酰胺在谷氨酰胺酶的作用下水解成谷氨酸和氨，这些氨不释放进血液，而是分泌到肾小管管腔中与尿液中H+结合后，再以铵盐形式随尿排出。因此，高血氨患者慎用碱性利尿剂。
（3）肠道吸收的氨：①腐败作用产生的氨。②血液中尿素扩散渗透进入肠道，在大肠埃希菌脲酶（尿素酶）的作用下生成的氨。高血氨患者可用弱酸做结肠透析（严禁碱性肥皂水灌肠），可以减少氨的吸收，加速氨的排泄。
2.氨的去路 氨是有毒物质，机体最主要的处理氨的措施是在肝脏中转变成无毒的尿素，再经肾脏排出体外。但各组织产生的氨是不能以游离氨的形式经血液运输至肝脏的，而是以谷氨酰胺和丙氨酸两种形式运输。
（1）尿素的合成：这是体内氨的主要去路。肝脏是体内合成尿素的主要器官。氨和CO2等化合物在肝细胞线粒体以及细胞液中由酶催化，经鸟氨酸循环而生成尿素。每次循环可利用2分子的氨和1分子的CO2合成1分子的尿素（图15-4-3）。尿素可通过血液循环运输到肾脏，随尿液排出体外。
图15-4-3 鸟氨酸循环的反应过程
（2）合成谷氨酰胺：在脑、肌肉等组织中，谷氨酰胺合成酶的活性较高，它催化氨与谷氨酸反应生成无毒的谷氨酰胺。谷氨酰胺由血液运送至肝或肾，再分解为谷氨酸和氨。氨可在肝脏中合成尿素，或在肾脏中生成铵盐后随尿排出。这是体内又一种解除氨毒的方式。此外谷氨酰胺还是氨的运输和储存形式。
（3）再利用：参与非必需氨基酸、含氮碱（嘌呤碱、嘧啶碱）的合成。
（四）氨基酸的特殊代谢
1.氨基酸的脱羧基作用 是氨基酸的另一分解途径。催化此反应的酶是氨基酸脱羧酶类，其辅酶为磷酸吡哆醛（图15-4-4）。氨基酸的脱羧基作用从量上讲并不占主要地位，但其产物胺类一般都具有重要生理作用。但在体内不能蓄积过多，否则会引起心血管系统和神经系统的功能紊乱。例如：谷氨酸脱羧生成γ-氨基丁酸，γ-氨基丁酸是一种神经递质，对中枢神经系统有抑制作用。组氨酸脱羧生成组氨，组氨是一种强烈的血管扩张剂，可引起血管扩张，血压下降。色氨酸羟化、脱羧生成5-羟色胺，5-羟色胺也是一种神经递质，在大脑皮质及神经突触内含量很高；在外周组织，5-羟色胺是一种强血管收缩剂和平滑肌收缩刺激剂。
图15-4-4 氨基酸脱羧基作用
2.一碳单位的代谢
（1）概念：机体在合成嘌呤、嘧啶、肌酸、胆碱等化合物时，需要某些氨基酸的参与，这些氨基酸可提供含一个碳原子的有机基团，称一碳单位或一碳基团。体内的一碳单位有5种：甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基。
凡是这种涉及一个碳原子有机基团的转移和代谢的反应，统称为一碳单位代谢。一碳单位不能以游离形式存在，常与四氢叶酸（FH4）结合在一起转运，参与代谢。因此，FH4是一碳单位的载体，也可以看作是一碳单位代谢的辅酶。一碳单位与FH4结合后成为活性一碳单位，参与代谢，尤其在核酸的生物合成中占重要地位。一碳单位与FH4结合的位点在FH4的N5和N10上。
（2）一碳单位的来源：一碳单位来自丝氨酸、甘氨酸、色氨酸和组氨酸的分解代谢。
（3）一碳单位的生理意义：一碳单位是合成嘌呤和嘧啶的原料，而嘌呤、嘧啶又是核酸的重要组成部分。所以一碳单位的代谢与细胞的增殖、组织的生长和机体发育等过程密切相关。一碳单位还参与体内许多甲基化反应过程，如S-腺苷蛋氨酸的合成。由于一碳单位代谢与体内氨基酸、核酸代谢关系密切，因而对机体活动具有重要意义。
第五节 核苷酸的代谢
一、核苷酸的合成代谢
人体内的核苷酸主要由细胞自身合成，不依赖食物供给。核苷酸合成代谢途径分为从头合成途径和补救合成途径。
（一）从头合成途径
是指以氨基酸、一碳单位、二氧化碳和磷酸核糖等为原料，经过一系列酶促反应合成核苷酸的过程。该途径是体内核苷酸的主要来源，需要消耗氨基酸等原料及大量的ATP，在肝脏、小肠黏膜和胸腺的细胞液中进行，以肝脏为主。
（二）补救合成途径
是利用体内现成的嘌呤或嘧啶、嘌呤核苷或嘧啶核苷合成核苷酸的过程。脑、骨髓的细胞液中因缺乏从头合成的酶系，只能进行补救合成。相对于从头合成过程，补救合成的特点是反应过程简单，能量消化少，参与的酶也少。
二、核苷酸的分解代谢
（一）嘌呤核苷酸的分解代谢
主要在肝脏、小肠及肾脏内进行。人体内的嘌呤碱最终被分解生成尿酸，经肾脏随尿液排出体外。
正常人血浆中尿酸含量为0.12～0.36 mmol/L，男性略高于女性。尿酸的水溶性较差，当血清尿酸浓度超过0.48 mmol/L时，就会出现尿酸盐晶体，并可沉积于关节、软组织、软骨及肾脏等处，导致关节炎、尿路结石及肾脏疾病，引起痛风。临床上治疗痛风主要是用促进尿酸排泄的药物，或用抑制尿酸形成的药物。
（二）嘧啶核苷酸的分解代谢
主要在肝内进行。胞嘧啶要先水解脱氨基转变成尿嘧啶，再最终生成NH3、CO2及β-丙氨酸。胸腺嘧啶降解成β-氨基异丁酸、NH3及CO2。与嘌呤碱的分解产生尿酸不同，嘧啶碱的降解产物均溶于水，可直接随尿液排出或进一步分解。
第六节 能量代谢与体温
一、能量代谢
体内糖、脂肪、蛋白质等营养物质的分解与合成都伴有能量的转移，通常把生物体内物质代谢过程中所伴随的能量的储存、释放、转移和利用，称能量代谢。
（一）能量的来源与去路
机体所需的能量主要来源于食物中的糖、脂肪和蛋白质。一般来说，机体所需要的能量约70%以上由食物中的糖所提供。这些能源物质分子结构中的碳氢键蕴藏着化学能。在氧化过程中碳氢键断裂，生成CO2和H2O，同时释放出蕴藏的能量。这些能量的50%以上迅速转化为热能，用于维持体温，并向体外散发，其余不足50%则以高能磷酸键的形式贮存于体内，供机体利用。
体内最主要的高能磷酸化学物是三磷酸腺苷（ATP）。机体利用ATP分解产生的能量合成各种细胞组成分子、各种生物活性物质和其他一些物质；进行各种离子和其他一些物质的主动转运，维持细胞两侧离子浓度差所形成的势能；肌肉还可利用ATP所载荷的自由能进行收缩和舒张，完成多种机械功（图15-6-1）。
图15-6-1 机体能量的来源和转化
（二）能量代谢的测定
体内营养物质氧化分解时释放的能量中，约50%以上以热能的形式直接散发出来维持体温，其余则以化学能的形式转移和贮存到ATP中。当机体组织细胞进行各种功能活动需要消耗能量时，除了供骨骼肌收缩对外做功外，其余最终也都转变为热能形式而散发。因此，在控制骨骼肌活动条件下，测定一定时间内机体所发散的总热量，即可估计机体在一定时间内所消耗的能量，即能量代谢率。能量的计量单位是焦耳（J）或千焦耳（kJ）。测定机体的产热量有直接测热法和间接测热法两种。
1.直接测热法 将被试者置于一特殊的检测环境中，直接收集被试者在一定时间内发散的总热量，然后换算成单位时间的代谢量，即能量代谢率。直接测热的实验设备复杂、操作繁琐，主要用于研究工作。临床上也很少采用直接测热法测定能量代谢率，一般都采用间接测热法。
2.间接测热法 在一般化学反应中，反应物的量与产物之间呈一定比例关系，即所谓的定比定律。例如，1 mol的葡萄糖氧化时，消耗6 mol氧，产生6 mol的CO2和6 mol的水，同时释放一定量（约2 826 kJ）的热。所以，每一种营养物质在体内的生物氧化过程中，其耗氧量和产热量之间均具有一定的比例关系。因此，利用耗氧量和产热量两者之间存在的定比关系，测定单位时间的耗氧量就可以来推算该时间内的产热量。
机体在单位时间内的产热量，与体表面积成正比，故医学上以单位时间内每平方米体表面积的产热量作为衡量能量代谢的标准，其表示方法是kJ/（m2·h）。我国人体表面积的计算公式是：体表面积（m2）=0.006 1×身高（cm）+0.0128×体重（kg）-0.1529。
（三）影响能量代谢的因素
1.肌肉活动 肌肉活动对能量代谢的影响最为显著。机体任何轻微的活动都可提高代谢率。运动强度愈大，耗氧量就愈多，能量消耗也愈多。机体耗氧量的增加与肌肉活动的强度呈正比关系。耗氧量最多可达安静时的10～20倍。所以，能量代谢率可作为评价劳动强度的指标。需要指出的是，即使没有发生明显的躯体活动，维持一定程度的肌紧张和保持一定的姿势也要消耗一定的能量。表15-6-1所示为不同活动状态时的能量代谢率。
表15-6-1 不同活动状态时的能量代谢率
2.精神活动 人体处于激动、恐惧和焦虑等紧张情况下，能量代谢往往显著升高。一方面是骨骼肌紧张性增加，使产热增加；另一方面是交感神经兴奋引起肾上腺髓质和甲状腺分泌激素增多，这些激素可以广泛地促进细胞代谢，增加机体产热。
3.食物的特殊动力效应 在进食后1～2 h，即使人体处于安静状态，也会出现一种“额外”的产热效应，使代谢率增加。这种由食物引起机体额外产生热量的现象称食物的特殊动力效应。这种食物的特殊动力效应以食物中蛋白质作用最明显，可“额外”多消耗体内能量，占摄入蛋白质所含热量的30%左右，并且持续3～12h；而食物中含糖或脂肪较多时，额外产热量达4%～6%，一般持续2～3h；一般混合食物的产热量约为10%。目前认为，进食后的“额外”热量可能来源于肝脏处理蛋白质分解产物时“额外”消耗的能量，特别是与氨基酸的氧化脱氨基作用有关。由于这种特殊产生的热能不能做功，而仅维持体温。在调配饮食时，应考虑这部分能量的消耗，给予相应的补充。
4.环境温度 安静时的能量代谢，在20～30℃的环境中水平较低，也最为稳定。环境温度过低时，由于寒冷刺激反射性引起肌紧张增强和肌肉出现战栗反应，机体能量代谢就会增加；环境温度过高时，体内生化反应速度加快以及出汗、呼吸和心脏活动加强等原因也使能量代谢增加。
（四）基础代谢
1.基础代谢和基础代谢率的概念 基础代谢是指人体基础状态下的能量代谢。基础代谢率（BMR）是指单位时间内的基础代谢，即在基础状态下，单位时间内的能量代谢。实验证明能量代谢率高低与体重不成比例关系，而与体表面积成正比。因此BMR通常以kJ/（m2·h）表示。所谓基础状态是指人体处在清醒、安静，排除肌肉活动、环境温度、食物及精神紧张等影响因素的状态。临床上测定BMR的条件有：①清晨空腹（即食后12～14 h）；②平卧使全身肌肉放松；③受试者摒除紧张、焦虑和恐惧心理；④室温保持在20～25℃等条件下进行。在基础状态下，体内能量消耗仅用于维持心跳和呼吸等一些基本的生命活动，这时的能量代谢较稳定。
2.基础代谢率的正常值及其临床意义 我国正常人基础代谢率的正常平均值如表15-6-2所示，基础代谢率与年龄、性别均有关系。一般来说，临床实际测定的BMR数值同表15-6-2所列正常平均值比较，相差±10%～±15%以内都属正常。相差超过±20%时，才有可能是病理情况。在各种疾病中，甲状腺功能的改变总是伴有BMR的异常。甲状腺功能亢进时，BMR可比正常值高出25%～80%；相反，甲状腺功能减退时，BMR将比正常值低20%～40%。测定BMR曾是诊断甲状腺疾病重要的辅助方法，但目前由于可直接测定反映甲状腺功能的血清中激素水平，故在甲状腺疾病的诊断上已很少用此法。其他疾病如糖尿病、肾上腺皮质功能亢进症常伴有BMR的增高，肾上腺皮质功能和脑垂体功能低下时，则伴有BMR的降低。发热时BMR也会升高，体温每升高1℃，BMR一般将升高13%左右。
表15-6-2 我国正常人BMR的平均值［kJ/（m2·h）］
二、体温
体温是指人体深部的平均温度。人和高等动物的体温是相对恒定的，体温的恒定是人体内环境稳态的主要指标之一，是人体新陈代谢和一切生命活动正常进行的必要条件。当体温超过42℃以上或体温降至23℃以下时，将导致生命危险或死亡。
（一）体温的正常值及其生理变化
1.正常体温 由于人体的深部温度不易测试。所以，临床上通常用测量直肠、口腔和腋窝的温度来代表体温。体温的正常值：①直肠温度为36.9～37.9℃，接近机体深部的温度。②口腔（舌下温度）36.7～37.7℃，测量方便且较准确。③腋窝温度为36.0～37.4℃，不易发生交叉感染。
2.体温的生理变异 在生理情况下，体温可随昼夜的节律、年龄的差异、性别不同等因素而波动。
（1）昼夜的变化：正常成人体温按昼夜呈现周期性波动，清晨2～6时体温最低，午后1～6时最高，但波动范围在1℃之内。这种昼夜周期性的波动称昼夜节律。
（2）性别的差异：青春期开始后，女性基础体温平均比男性高0.3℃，而且随月经周期发生规律性变化。月经期的平均温度最低，随后轻度升高，排卵日又降低，排卵后体温升高（0.2～0.5℃），并保持较高水平直至下次月经到来（图15-6-2）。因此，测定成年女性基础体温的变化可以判断其排卵的日期以及有无排卵。
图15-6-2 月经周期中的基础体温曲线
（3）年龄差异：不同年龄的人，能量代谢不同，体温也不同。一般来说，儿童高于成人，成人体温高于老年。新生儿，由于体温调节中枢和调节机制发育不完善，调节体温的能力差，易受环境变化的影响。而老年人对外界环境变化的适应能力差、代谢低、体温低，发热时，可不见体温升高。因此，在临床工作中，要特别重视老年人和新生儿的体温特点，并注意老年人和新生儿的护理和保温。
图15-6-3 体温的年龄差异
（4）其他因素的影响：剧烈的肌肉活动、精神紧张、情绪激动等，机体的代谢增强、产热增加，可导致体温升高。因此，在测量体温时，要让受试者在安静状态下进行。
（二）机体的产热与散热
人体体温的正常维持及相对恒定，依赖于人体的产热与散热的两个生理过程不断保持着动态平衡，从而使人体体温保持相对恒定的状态。
1.产热 人体的热量来源于各组织器官对能源物质的氧化分解。人体在安静时的主要产热器官是内脏器官，约占全身产热量的56%，尤其是肝的代谢最旺盛，产热量最多。劳动或运动时，骨骼肌是主要的产热器官，其产热量可由安静状态的18%提高到90%（表15-6-3）。此外，人体在寒冷环境中骨骼肌发生不随意的节律性收缩，也称寒战，不做外功，但产热量很高，代谢率可增加4～5倍，以维持机体在寒冷环境中的体热平衡。
表15-6-3 几种组织在安静和活动情况下的产热百分比
2.散热 人体散热的主要途径有皮肤、呼吸道、消化道、泌尿道等，其中最主要的散热部位是皮肤。当环境温度低于人的体表温度时，大部分体热可以通过皮肤的辐射、传导和对流等方式向外界发散，一小部分则随呼吸、尿、粪便等排泄物散发到外界。在劳动或运动时，蒸发散热增强。以下是常见的几种主要散热方式。
（1）辐射散热：是指机体以热射线（红外线）的形式将体热传给外界较冷物体的散热方式。辐射散热量的多少取决于皮肤与周围环境的温差和皮肤的有效辐射面积。当皮肤温度高于环境温度时，温差越大、皮肤有效辐射面积越大，则皮肤散热量越多。反之，如果环境温度高于皮肤温度，则机体不仅不能散热，反而会吸收周围的热量（如在高温环境下作业）。在温和的环境中，人体在安静状态下，辐射散热约占人体总散热量的60%。
（2）传导散热：指机体将热量直接传给同它接触的较冷物体的一种散热方式。其散热量多少，除了与物体接触的面积、温差大小有关外，还与物体的导热性能有关。金属物和水是良导热体，热传导迅速，散热快；棉毛织物、泡沫塑料、木材、脂肪等是不良导热体，导热性能差，传导散热量少，故肥胖者，脂肪多，热量不易向外散发，炎热的天气怕热而易出汗。而水的导热性能好，临床工作中用冰袋、冰帽给高热患者降温，就是根据传导散热的原理而设计的。
（3）对流散热：是指通过气体来交换热量的一种散热方式。它是传导散热的一种特殊形式（人体周围总是围绕着一薄层同皮肤接触的空气）。散热的多少，取决于气体的流速。如风速越大，散热越多；相反，风速越小，散热量也越小。衣着覆盖皮肤表层，阻碍空气对流，散热减少，而有利保暖和达到维持体温的效果。增加衣着以御寒，就是这个道理。
以上几种散热方式，只有在皮肤温度高于环境温度时才有意义。当环境温度升高到接近或高于皮肤温度时，蒸发便成了唯一有效的散热形式。
（4）蒸发散热：是机体通过体表水分的蒸发来散热的一种形式。体表每蒸发1g水，可使机体散发2.43 kJ的热量。体表水分的蒸发是一种很有效的散热途径。临床上对一些高热不退的患者用酒精擦浴，就是根据蒸发散热原理而达到降温的目的。人体蒸发散热的形式分为不感蒸发（不显汗）和可感蒸发（发汗）两种。
1）不感蒸发：是指水分直接渗透到体表汽化蒸发的现象。这种蒸发不易被人们察觉，它与汗腺活动无关，是在身体表面上弥漫性地持续进行，即使寒冷季节也依然存在的一种散热方式。人即使处在低温环境中，皮肤和呼吸道也不断有水分渗出而被蒸发掉。人体24 h的不感蒸发量一般为1 000 ml左右，其中通过皮肤的为600～800 ml。婴幼儿不感蒸发的速率比成人大，因此在缺水的情况下，婴幼儿更容易出现严重脱水。不感蒸发是一种很有效的散热途径，有些动物如犬，在高温下不能分泌汗液，而必须通过热喘呼吸来增加蒸发散热。
2）可感蒸发：又称发汗，是指汗腺分泌汗液的活动，在皮肤的表面有明显汗滴存在，是可以感觉到的。所以，人在安静状态下，当环境温度≥30℃时，便开始发汗。人在进行劳动或运动时，气温虽在20℃以下，也可出现发汗，而且发汗量往往较多。发汗速度受环境温度和空气湿度影响。环境温度越高，发汗速度越快。如果空气湿度大，气温达25℃时便可引起发汗。机体通过汗液蒸发大量体热，使体热不至于淤积体内而导致体温骤升。汗液刚从汗腺细胞分泌出来时是等渗的，但在流经汗腺管腔时，由于NaCl被重吸收，最后排出的汗液为低渗液体。所以，当机体大量出汗而造成脱水时，常表现为高渗性脱水。
（三）体温调节
人体的体温相对恒定，是在神经、体液的调节下产热与散热达到平衡的过程。体温调节主要有自主性体温调节和行为性体温调节。
1.自主性体温调节 是在下丘脑体温中枢控制下，随机体内外环境温热性刺激信息的变化，通过增减皮肤血流量、发汗、寒战等生理反应，使人体的产热和散热保持平衡，从而维持体温的相对恒定。
（1）温度感受器：是感受机体各个部位温度变化的特殊结构。按照感受器分布位置的不同，可分为外周温度感受器和中枢温度感受器。
1）外周温度感受器：是指位于皮肤、黏膜、腹腔内脏和肌肉等处的温度感受器（游离神经末梢），包括热感受器和冷感受器。它们分别对局部温度的增高和降低敏感，其传入冲动频率在一定范围内能灵敏地反映温度的改变。例如，大鼠阴囊的冷感受器在28℃时发放冲动的频率最高，而热感受器则在43℃时发放冲动频率最高。当温度偏离这两个数值时，两种感受器发放冲动的频率都将减少。在人体一般在皮肤温度约30℃时引起冷觉，而皮肤温度约35℃时开始引起温觉。此外，皮肤温度感受器对温度的变化速率也更为敏感。
2）中枢温度感受器：是指分布于脊髓、延髓、脑干网状结构和下丘脑等处对温度变化敏感的神经元，包括热敏神经元（温度增高时放电频率增加）和冷敏神经元（温度降低时放电频率增加）。当局部脑组织温度变动0.1℃时，这两种温度敏感神经元的放电就会反映出来。
在下丘脑的视前区-下丘脑前部（PO/AH），热敏神经元的数量较冷敏神经元数量明显多，而在脑干网状结构和下丘脑的弓状核中，以冷敏神经元明显多见。
（2）体温调节中枢：经过实验观察证明，只要保留下丘脑及其以下神经结构的完整，就能够保持体温相对恒定，这说明调节体温的基本中枢和重要中枢在下丘脑。下丘脑的热敏神经元和冷敏神经元，既能感受人体深部组织温度变化的刺激，又能对其他途径传入的温度变化信息作整合处理。体温升高时，热敏神经元兴奋，冷敏神经元被抑制，机体散热增加，产热减少，体温下降；反之，当体温降低时，冷敏神经元兴奋，热敏神经元被抑制，机体产热增加，散热减少，体温回升，以维持体温的相对恒定。
（3）体温调定点学说：调定点学说认为，体温的调节类似于恒温器的调节。下丘脑PO/AH中的温度敏感神经元，在体温调节中起着调定点的作用。调定点是指机体设定的温度数值（37℃）。当体温与调定点设置的数值一致时，表示热敏神经元活动引起的散热速率和冷敏神经元活动引起的产热速率正好相等，即机体的产热与散热取得平衡。一旦体温升高而超过37℃时，热敏神经元活动则增加，冷敏神经元活动则减少，结果反馈系统将偏差信息输送到控制系统，使机体的散热活动大于产热活动，使升高的体温回复到调定点水平；反之则相反进行调整，使体温稳定于调定点水平。
临床上由细菌引起的发热可以解释为调定点的上移。患病时，致病菌或损伤组织释放出的某些致热源作用于下丘脑，使PO/AH热敏神经元的温度阈值升高，而冷敏神经元的温度阈值降低，致使调定点上移。因此，发热开始常出现畏寒，甚至战栗等产热反应，直到体温升高到上移的调定点39℃以上时才出现散热反应。只要致热因素不消除，产热与散热两个过程就继续在此新的体温水平保持平衡。应该指出，发热时体温调节功能并无障碍，而只是由于调定点上移，体温才被调节到发热时的水平。由于环境温度过高而引起机体中暑时，体温也升高，但这并不是因为体温中枢调定点的上移，而是由于体温调节中枢本身的功能障碍所致。
2.行为性体温调节 是指机体在大脑皮质控制下，处于不同环境中采取某一行为来保持体温相对恒定。例如，在不同的温度环境中，为了保暖或降温而有意识地采取伸展肢体或紧缩一团、增减衣着、使用冷暖空调等特殊的姿势和行为。它是自主性体温调节的补充。
（李笑梅 鲍建瑛）