蛋白质代谢及平衡
所有生命体的蛋白质都在不断更新。体内蛋白质的不断降解与合成的动态平衡，称为蛋白质转换。人体每日更新体内蛋白质总量的1%～2%，其中主要是肌肉蛋白质。70%～80%释放的氨基酸被重新利用，合成蛋白质，剩下的20%～25%被降解。机体蛋白质合成和降解两部分的相互协调对维持机体各组织、细胞功能、调节生长和蛋白质的质量以及控制体内各种酶的生物活性起着十分重要的作用。
（一）蛋白质的合成代谢
蛋白质生物合成的过程又称翻译。该过程是以氨基酸为原料，在由3种RNA、多种酶、蛋白质（因子）组成的蛋白质合成系统中进行的。mRNA是蛋白质合成的模板，它的三联体密码子决定蛋白质氨基酸的排列顺序。遗传密码具有通用性、方向性、连续性、简并性和摆动性。tRNA是氨基酸的转运工具，氨基酰-tRNA合成酶决定tRNA与氨基酸的特异识别。rRNA组成大亚基的核心结构，蛋白质分布在大亚基表面。核糖体大、小亚基吻合形成裂隙，翻译时核糖体沿mRNA移动，使mRNA通过裂隙。
蛋白质合成过程分为氨基酸活化，肽链合成起始，肽链延长，肽链合成终止及肽链释放，翻译后加工（肽链折叠、修饰或聚合）5个阶段。此外，翻译后新生的蛋白质（多肽链）尚需经历转运，才能在细胞特异区间行使功能。
在翻译过程中，核糖体从可读框的5'-AUG向3'阅读，mRNA的三联体密码指导蛋白质从N端向C端合成，直至终止密码。翻译起始过程就是形成翻译起始复合物的阶段，即在起始因子作用下，将起始-tRNA和mRNA结合到核糖体上的步骤。原核生物有IF-1、IF-2和IF-3三种起始因子，真核生物起始因子包括eIF-1、eIF-2、eIF-3、eIF-4、eIF-5和eIF-6。肽链延长就是在核糖体上连续、循环地进行核糖体循环（进位、成肽和转位），每循环一次肽链延长一个氨基酸残基，直至肽链合成终止。真核、原核生物肽链延长过程相似。核糖体对肽链延长过程有校读功能，肽链合成终止包括终止密码的识别、从肽酰-tRNA水解出肽链、从核糖体分离出mRNA和大、小亚基拆开。终止过程需要释放因子。从核糖体释放的多肽链不一定是具备生物活性的成熟蛋白质，在细胞内新生肽链只有经过各种修饰处理才能成为有活性的成熟蛋白，该过程包括蛋白质折叠、翻译后加工（修饰）和聚合。
细胞内蛋白质（多肽链）的生物合成受细胞内DNA的指导，通过mRNA将DNA携带的遗传信息传递给蛋白质（多肽链），所以以mRNA为模板、指导的蛋白质（多肽链）的合成。
（二）蛋白质的分解代谢
体内的任何一种蛋白质都不会长期存在而不被降解，只是不同蛋白质的降解速率不同，因而在细胞内有长寿蛋白质和短寿蛋白质。蛋白质降解的速率是用半衰期（half-life，t1/2）来表示，半衰期是指将其浓度减少到开始值的50%所需要的时间。不同蛋白质的半衰期不同。在人体的生命活动中，蛋白质被不断地降解和重新合成。因此，机体氨基酸代谢库亦包含由体内蛋白质降解所产生的氨基酸。
尽管细胞内存在与肠道消化食物蛋白质的酶相似的酶，如内肽酶、氨基肽酶和羧基肽酶。然而，这些酶并不能任意水解细胞内的蛋白质，否则细胞将被迅速破坏。机体有两条蛋白质降解途径：一条是溶酶体蛋白水解酶的降解途径，另一条是胞质内的依赖ATP和泛素的蛋白酶体降解途径。体内蛋白质在不同因素的控制下被降解。
细胞内蛋白质降解是个主动调节过程，主要通过两条途径来降解细胞内蛋白质，即不依赖ATP的溶酶体降解途径和依赖ATP的泛素-蛋白酶体途径。①外在和长寿蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径降解：细胞内溶酶体的主要功能是进行细胞内消化，可降解从细胞外摄入的蛋白质、细胞膜蛋白和胞内长寿蛋白质。溶酶体含有多种蛋白酶，称为组织蛋白酶。根据完成生理功能的不同阶段可将其分为初级溶酶体、次级溶酶体和残体。初级溶酶体由高尔基体分泌形成，含有多种水解酶原，只有当溶酶体破裂，或其他物质进入，酶才被激活。初级溶酶体内的水解酶包括蛋白酶（组织蛋白酶）、核酸酶、脂酶、磷酸酶、硫酸醋酶、磷脂酶类等60余种，这些酶均属于酸性水解酶，反应的最适宜pH为5左右。初级溶酶体膜有质子泵，将H+泵入溶酶体，使其pH降低。次级溶酶体是正在进行或完成消化作用的消化泡，内含水解酶和相应底物，异噬溶酶体消化外源的物质，自噬溶酶体消化来自细胞本身的各种组分。残体又称后溶酶体，已失去酶活性，仅留未消化的残渣。残体可通过外排作用排出细胞，也可能留在细胞内逐年增多。具有摄入胞外物质能力的细胞，可通过内吞作用摄入胞外的蛋白质，由溶酶体的组织蛋白酶将其降解。溶酶体亦可清除细胞自身无用的生物大分子、衰老的细胞器等，即自体吞噬过程，并将所吞噬的蛋白质降解。②异常和短寿蛋白质在蛋白酶体通过需要ATP的泛素途径降解：细胞内的异常蛋白质和短寿蛋白质主要通过依赖ATP的泛素-蛋白酶体途径降解。降解过程包括两个阶段：首先是泛素与被选择降解的蛋白质共价连接，然后是蛋白酶体识别被泛素标记的蛋白质并将其降解。泛素（ubiquitin）是一个由76个氨基酸残基组成的寡肽，因其广泛存在于真核细胞而得名。泛素与底物蛋白质共价连接，使底物蛋白质带上了泛素标记，称为泛素化。泛素化是通过3个酶促而完成的。第一个反应是泛素C末端的羧基与泛素激活酶（ubiquitin-activating enzyme，E1）的半胱氨酸通过硫酯键结合，这是一个需要ATP的反应，此反应将泛素分子激活。在第二个反应中，泛素分子被转移至泛素结合酶（ubiquitin-conj- ugating enzyme，E2）的巯基上。随后，由泛素-蛋白连接酶（ubiquitin-protein ligase，E3）识别待降解蛋白质，并将活化的泛素转移至蛋白质的赖氨酸的ε-氨基，形成异肽键（isopeptide bond）。而此泛素分子中赖氨酸的ε-氨基又可连接下一个泛素，如此重复反应，可连接多个泛素分子，形成泛素链。
蛋白酶体是存在于细胞核和胞质内的ATP-依赖性蛋白酶，由核心颗粒和调节颗粒组成。当泛素化的蛋白质与调节颗粒的泛素识别位点结合后，调节颗粒底部的ATP酶水解ATP获取能量，使蛋白质去折叠，去折叠的蛋白质被转位至核心颗粒的中心腔，自亚基内表面的活性部位水解蛋白链的特异肽键，产生一些由7～9个氨基酸残基组成的肽链。多肽被进一步水解生成氨基酸。