PDGF的来源及结构

PDGF最初是从人的血小板中分离纯化得到，故称血小板源性生长因子。PDGF主要由黏附于血管损伤部位的血小板的α颗粒释放。研究发现，机体内多种细胞，如平滑肌细胞、胎盘和胚胎细胞、血管内皮细胞、激活的巨噬细胞、肿瘤细胞、成纤维细胞、神经胶质细胞等均能合成PDGF。正常情况下，PDGF以旁分泌形式发挥作用。PDGF的性状及其表达是否正常与机体的生长发育和多种疾病密切相关。

PDGF为阳离子糖蛋白，分子质量约为30ku，由A链和B链组成。A链分子质量为16ku，B链分子质量为14ku。在成熟的PDGF分子中，A链和B链各由约100个氨基酸残基组成，且两条链有56%的氨基酸相同。在两条链中有8个半胱氨酸残基相当保守，一条肽链氨基末端的第二位半胱氨酸与另一条肽链的第4位半胱氨酸以二硫键连接，形成同源或异源二聚体（PDGF－AA，PDGF－AB，PDGF－BB），其余6个半胱氨酸以链内二硫键的形式结合（第1和第6，第3和第7，第5和第8），如果链间二硫键断裂，则二聚体生物活性丧失。

近年来，新发现了PDGF存在C链、D链。C链和D链的结构相似，但与A链和B链在核心结构域上有较大差异。PDGF－C与PDGF－A和PDGF－B不能形成二聚体。PDFG－C和PDGF－D能否形成二聚体，以及它们的功能，目前仍不十分清楚。

人的PDGF－A链、B链基因分别位于第7、第22号染色体上，两条链的组成方式相似，都包含7个外显子，外显子1编码信号序列，外显子2、3编码前体分子序列，这些序列在加工过程中被切除，外显子4、5编码大部分成熟的蛋白，外显子6编码羧基端序列，此序列在B链的成熟过程中被切除，外显子7是主要的非编码区。