IL－18的结构和来源

人成熟IL－18是含有157个氨基酸的多肽，分子质量为18．3 ku，并含有1个IL－1签名样序列（Signature－like sequence）［F－x12－F－x－s－x6－F／Y－L－I］。人和鼠的IL－18氨基酸序列之间有65%的同源性，含有4个半胱氨酸，但无二硫键的形成。IL－18蛋白质的氨基端无疏水性的信号肽，但有一由35个氨基酸组成的前导序列。尚未发现有糖基化位点。

成熟有活性的IL－18的产生机制与IL－1β十分相似，即由IL－18的原型（含193个氨基酸残基）通过IL－1β转换酶或其他的Caspase剪切（在36位Asp后）而成。

IL－18产生具有多源性，体内多种细胞如NK细胞、Th细胞、皮肤胶质细胞、活化的巨噬细胞和B细胞等均可产生。此外，在成人的胰腺、肾脏、骨骼肌、肝脏、肾上腺皮质和神经垂体都可检测到IL－18mRNA，表明这些组织也有分泌IL－18的能力。