酶的结构与催化机制

作为蛋白质，不同种酶之间的大小差别非常大，从62 个氨基酸残基的4-草酰巴豆酯互变异构酶（4-Oxalocrotonate Tautomerase）到超过2500 个残基的动物脂肪酸合酶。酶的三维结构决定了它们的催化活性和机制。大多数的酶都要比它们的催化底物大得多，并且酶分子中只有一小部分（3～4 个残基）直接参与催化反应。这些参与催化残基加上参与结合底物的残基共同形成了发生催化反应的区域，这一区域就被称为“活性中心”或“活性位点”。有许多酶含有能够结合其催化反应所必需的辅因子的结合区域。此外，还有一些酶能够结合催化反应的直接或间接产物或者底物；这种结合能够增加或降低酶活，是一种反馈调节手段。