酶的催化机制

“锁-钥”模式（“Lock and Key”）

该模式由赫尔曼·埃米尔·费歇尔于1894年提出，基于的理论是酶和底物都有一定的外形，当且仅当两者之间的外形能够精确互补时，催化反应才可以发生。这一模式通常被形象地称为“锁-钥（匙）”模式。虽然这一模式能够解释酶的专一性，但却无法说明为什么酶能够稳定反应的过渡态。

诱导契合模式（Induced Fit）

该模式由丹尼尔·科什兰（Daniel Koshland）通过修改“锁-钥”模式，于1958年提出。基于的理论是，既然酶作为蛋白质，其结构是具有一定柔性的，因此活性位点在结合底物的过程中，通过与底物分子之间的相互作用，可以不断发生微小的形变。在这一模式中，底物不是简单地结合到刚性的活性位点上，活性位点上的氨基酸残基的侧链可以摆动到正确的位置，使得酶能够进行催化反应。在结合过程中，活性位点不断地发生变化，直到底物完全结合，此时活性位点的形状和带电情况才会最终确定下来。在一些情况下，底物在进入活性中心时也是会发生微小形变的，如糖苷酶的催化反应。

群体移动模式（Population Shift）

这一模式是近年来提出的一种新的酶与底物的结合模式，试图解释在一些酶中所发现的底物结合前后，酶的构象有较大变化，而这是用诱导契合模式无法解释的。其基于的假设是，酶在溶液中同时存在不同构象，一种构象（构象A）为适合底物结合的构象，而另一种（构象B）则不适合，这两种构象之间保持着动态平衡。在没有底物存在的情况下，构象B 占主导地位；当加入底物后，随着底物不断与构象A 结合，溶液中构象A 含量下降，两种构象之间的平衡被打破，导致构象B不断地转化为构象A。