正常椎间盘的生物化学成分
（一）胶原
胶原是人体内最丰富的结构性蛋白质，是椎间盘的主要组织成分和结构单位，构成椎间盘的框架，约占人体蛋白总量的1／3，占椎间盘干重的1／2。胶原的定量分布大多具有组织特异性。纤维环的胶原纤维呈同心圆状致密排列，层间纤维方向相交90°，使其具有高度弹性和基本无伸展性。髓核中的胶原呈松散网状排列，构成髓核的框架，围绕髓核周围少量的胶原纤维形成束带，构成移行区。软骨板由透明软骨组成，其胶原纤维排列与关节软骨相似。人体的椎间盘含有Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ、Ⅴ、Ⅵ、Ⅸ、Ⅹ……等15种不同类型的胶原，但主要的胶原成分有两种，即Ⅰ型和Ⅱ型胶原，其含量较高。
Ⅰ型胶原：长约300nm，直径1．5nm。由1 050个左右的氨基酸构成，分子量为3× 105。胶原分子由细胞粗面内质网的核蛋白合成，经过细胞内外的修饰，在细胞外聚合成胶原原纤维。有12～15个羟赖氨酸残基，亚氨酸的糖化作用弱，分子的水含量较低，能耐受强的张力和剪力，不耐受压力。直径1mm的Ⅰ型胶原纤维能够耐受20～40kg的张力。
Ⅱ型胶原：其分子中的羟赖氨酸残基含量达36～72个。这些亚氨基酸的意义在于其携带侧链和高糖化作用；羟赖氨酸侧链经糖化作用后产生二糖衍生物（葡萄糖基半乳糖羟赖氨酸）和单糖衍生物（半乳糖基羟赖氨酸）。糖化作用使水分子在亚氨基酸的侧链上聚集，使胶原更适于承受压力，髓核中的Ⅱ型胶原的糖化羟赖氨酸占羟赖氨酸总量的60%～70%。故Ⅱ型胶原体积较Ⅰ型胶原体积大25%。
由于两者的氨基酸构成不同，使Ⅱ型胶原与Ⅰ型胶原的功能有所不同；高羟化（水化）纤维更适于变型，能承受和吸收压力。
纤维环胶原含量明显高于髓核，而且主要以Ⅰ型和Ⅱ型胶原为主，两者共同编织成粗的纤维束，使其构成椎间盘的框架，并赋于纤维环可靠的张力强度，而髓核中胶原含量却较少，一般为279．40～417．83mg／g，主要成分是纤维较细的Ⅱ型胶原。由于Ⅱ型胶原纤维上附着有吸水特征的黏多糖蛋白复合体微粒（直径0．003～0．02μm），故使髓核具有承受压力、吸收震荡和弹性形变的能力。
使用溴化氢裂解、磷酸纤维素层析、电泳等方法，显示出Ⅰ型、Ⅱ型胶原在椎间盘组织中的分布规律呈明显特征性移行变化，即Ⅰ型胶原主要集中在纤维环的外层（1～4层），为61．5%，Ⅱ型为38．5%；由外层向内层及髓核方向，Ⅰ型胶原逐渐减少，Ⅱ型胶原逐渐增多，至纤维环和髓核移行区（9～10层）Ⅱ型胶原含量可达70．6%，而Ⅰ型仅为29．4%。髓核则主要含Ⅱ型胶原，至髓核中心只含Ⅱ型胶原，没有发现Ⅰ型胶原存在。
此外，椎间盘还有少量甚至是微量的Ⅲ、Ⅳ、Ⅴ、Ⅵ、Ⅸ、Ⅹ型等胶原成分，这些胶原成分的变化与椎间盘细胞的代谢直接相关，是椎间盘细胞表型改变的标志。上述微量胶原成分尽管含量少，但它们在椎间盘基质胶原纤维的组织过程及椎间盘生物力学等方面发挥着重要作用。如在椎间盘中Ⅲ型胶原含量增多，是椎间盘退变、创伤和修复的表现。
Ⅲ型胶原：纤细的网状，在正常椎间盘组织中可用免疫荧光方法观察到。Roberts（1991）使用4种Ⅲ型胶原的抗血清，对不同物种正常椎间盘组织采用免疫组化方法染色结果发现，在椎间盘细胞的周围有Ⅲ型胶原的阳性染色。退变椎间盘Ⅲ型胶原的含量明显高于正常椎间盘，提示Ⅲ型胶原含量增多与椎间盘退变、创伤和修复有关。
Nerlich等（1998）对不同年龄组椎间盘组织进行光镜观察及免疫组织化学染色，发现年轻人及成年人椎间盘髓核细胞周围基底膜上有Ⅳ及Ⅹ型胶原存在，基底膜的形成是髓核细胞在应力作用下细胞自身稳定的特征。Ⅹ型胶原由椎间盘肥大的软骨细胞合成，同样受生物力学因素的影响，它的出现预示髓核细胞类型的改变。Nerlich（1998）采用相同方法发现，在正常髓核、纤维环内缘及软骨终板中存在Ⅳ型胶原。Ⅳ型胶原的存在可能与椎间盘退变相关。Roberts（1991）应用免疫定位技术发现Ⅳ型胶原位于椎间盘及软骨终板细胞旁，其功能尚不清楚。
（二）蛋白多糖(https://www.daowen.com)
蛋白多糖（proteoglycan）是由多肽（polypeptide）为主链，以氨基多糖为侧链的大分子体，为细胞外间质的重要成分，分布于软骨、结缔组织及角膜等基质内，也是椎间盘主要的大分子结构。它存在于椎间盘的髓核基质内，具有较高的渗透压，对保持髓核的含水量，维持椎间盘的抗压缩功能有十分重要的作用。蛋白多糖由蛋白部分及糖胺聚糖（glycosaminoglycan）以共价键连接而成。蛋白部分称为核心蛋白，糖胺聚糖因含有糖胺而得名，可以是葡萄糖或半乳糖胺。
椎间盘中主要有3种蛋白多糖，在椎间盘软骨的蛋白多糖，含有两种类型的氨基多糖，即硫酸软骨素和硫酸角质素。在纤维环和髓核中有透明质酸。
1．硫酸软骨素（chondroitin sulfate）
是体内最多的蛋白多糖，在骨骼和软骨组织中最丰富，是关节软骨中最主要的氨基多糖，也是椎间盘中蛋白多糖主要的糖胺聚糖。用葡萄糖醛酸测定，发现硫酸软骨素是由N－乙酰半乳糖胺及葡萄糖醛酸的双糖重复单位构成。在GalNAC的第4或6位上连接硫酸，根据取代基的部位将硫酸软骨素分为4－硫酸软骨素和6－硫酸软骨素。每条糖链有40个二糖单位，分子量近乎2 000。糖链与核心蛋白以O－连接方式连接，与透明质酸结合成蛋白多糖聚合物。
2．硫酸角质素（keratan sulfate） 其二糖单位由半乳糖和N－乙酰葡萄糖胺构成。硫酸角质素分两型，Ⅰ型在角膜，Ⅱ型在软骨和髓核。部分硫酸角质素与硫酸软骨素共同组成聚合物，分布于软骨与结缔组织中。
3．透明质酸（hyaluronie acid） 在椎间盘的纤维环和髓核中有透明质酸。但髓核中蛋白多糖量要比纤维环中的量大，纤维环中的透明质酸量与年龄变化无明显差异，而在髓核中随年龄变化而有波动。纤维环外层纤维由于有较多的胶原成分，故其蛋白多糖较内层纤维少。透明质酸为二糖单位，由葡萄糖醛酸和N-乙酰葡萄糖胺组成。没有硫酸，而单糖残基可达5 000个。
蛋白多糖分子中的糖胺聚糖是一种大分子线状聚合物，编织成网状，主要含有带大量负电荷的硫酸盐和羟酸盐成分，对水和阳离子具有较大的亲合力，吸收水分以产生较高的渗透压，维持椎间盘中的水分。蛋白多糖水化后以凝胶状态填充在胶原纤维的网眼中，其分子体积可压缩至疏松状态的20%，产生一种抗压强度，使髓核具有弹性和膨胀性，维持髓核在压力作用下不被压缩，在承受突然外力时有吸收震荡作用。当椎间盘承受负载解除后，蛋白多糖使椎间盘恢复原来体积。蛋白多糖聚合体体积庞大，为组织提供了良好的水合空间，其维持椎间盘内水分的能力比蛋白多糖单体大得多。它还可阻止椎间盘基质的钙化，使其富有弹性。
Melrose（2001）使用琼脂糖聚丙烯酰胺凝胶电泳的方法研究了不同年龄动物椎间盘蛋白多糖的时间和空间变化，发现胎儿期椎间盘主要是单分散的硫酸软骨素和硫酸角质素替代型，而非胎儿期主要为多分散的硫酸软骨素和硫酸角质素替代型。Melrose（2000）使用免疫定位的方法研究了丝氨酸蛋白酶抑制剂蛋白在支撑细胞、软骨细胞和椎间盘纤维软骨的分布。
（三）弹性蛋白
弹性蛋白主要存在于结缔组织中，是细胞外结缔组织间质中的主要纤维性蛋白成分之一，是弹性组织的纤维蛋白成分，存在于椎间盘的纤维环和髓核内。纤维环的弹性纤维与胶原纤维紧密镶嵌，并呈菱形状平行排列。髓核中的弹性纤维较粗，形态亦不规则，与胶原纤维无可辨的排列方向。弹性蛋白初合成时为水溶性单体，分子量70 000，称为原弹性蛋白（tropoelastin）。原弹性蛋白从细胞分泌出来后，某些赖氨酸的ε－氨基赖氨酰氧化酶催化而氧化脱氨，产生醛基。3个由赖氨酸残基衍生的醛基与1个赖氨酸的ε－氨基缩合形成十字架样特殊交联，使弹性蛋白卷曲具有弹性。交联后的弹性蛋白极难溶解，为高度不溶解的蛋白，十分稳定。
Kaapa（2000）研究在人体严重变性的纤维环中弹性蛋白和前4羟化酶的活性，发现其明显升高。椎间盘中弹性蛋白的含量极少。电镜下，随着年龄的变化，弹性蛋白的排列不同，新生儿期椎间盘纤维环中有散在弹性纤维与胶原纤维相嵌，在纤维环表面垂直排列，在深层呈放射状。髓核中弹性纤维较粗，与胶原纤维无可辨的排列方向。随着年龄增大，纤维环中弹性纤维数量增多，与胶原纤维平行，使其共同承受与纤维纵轴水平负荷的张力。髓核中散在的不规则状弹性纤维，在椎间盘中发挥弹性作用，承受负荷的压力。